Date published: 2025-10-14

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LOC441869 Ativadores

Os activadores comuns do LOC441869 incluem, entre outros, o ácido retinóico, todos os trans CAS 302-79-4, a 5-azacitidina CAS 320-67-2, a tricostatina A CAS 58880-19-6, a forskolina CAS 66575-29-9 e a rapamicina CAS 53123-88-9.

Os activadores do LOC441869, devido à caraterização limitada do LOC441869, são propostos com base em compostos conhecidos por influenciarem uma vasta gama de processos celulares. Estes activadores não estão diretamente relacionados com o LOC441869, mas estão envolvidos em vias e mecanismos biológicos que podem interagir com as potenciais funções do LOC441869. O ácido retinóico e a 5-azacitidina podem influenciar o LOC441869 através da modulação da regulação e da expressão dos genes. O ácido retinóico, através da sinalização mediada por receptores, poderia afetar os processos de regulação dos genes, enquanto a 5-azacitidina, como inibidor da DNA metiltransferase, poderia ter impacto na metilação do DNA e na expressão dos genes, vias em que o LOC441869 poderia estar envolvido.

Os inibidores da histona desacetilase, como a tricostatina A e o butirato de sódio, podem modular indiretamente o LOC441869 se este estiver envolvido na remodelação da cromatina ou na regulação epigenética. Estes compostos influenciam a expressão dos genes através da alteração da estrutura da cromatina. Os compostos que afectam as vias de sinalização celular, como a forskolina, que aumenta os níveis de AMPc, e os inibidores da quinase, como a estafurosporina e o galato de epigalocatequina (EGCG), podem ter impacto no papel do LOC441869 nas cascatas de sinalização. Do mesmo modo, os inibidores que visam vias de sinalização específicas, incluindo a rapamicina (inibidor da mTOR), o LY294002 (inibidor da PI3K), o U0126 (inibidor da MEK) e o SB203580 (inibidor da p38 MAPK), poderão influenciar o LOC441869 se este desempenhar um papel nestas vias. O bortezomib, um inibidor do proteassoma, também pode modular a função do LOC441869, sobretudo se estiver envolvido nas vias de degradação das proteínas ou nas respostas ao stress celular.

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