LOC390031 utilisent diverses voies biochimiques pour moduler l'activité de la protéine par le biais de la phosphorylation, un mécanisme commun de régulation de la fonction des protéines. La forskoline et l'IBMX augmentent tous deux les niveaux d'AMPc intracellulaire, mais par des mécanismes différents. La forskoline stimule directement l'adénylate cyclase, qui catalyse la conversion de l'ATP en AMPc, tandis que l'IBMX inhibe les phosphodiestérases, empêchant la dégradation de l'AMPc. L'AMPc élevé active la protéine kinase A (PKA), qui peut phosphoryler LOC390031, entraînant son activation. L'épinéphrine, par son interaction avec les récepteurs adrénergiques, peut également augmenter les niveaux d'AMPc ou déclencher des voies de signalisation calciques, qui peuvent toutes deux activer des kinases capables de phosphoryler LOC390031. Le dibutyryl-cAMP, en tant qu'analogue de l'AMPc, contourne la signalisation en amont et active directement la PKA qui, à son tour, peut phosphoryler et activer LOC390031.
Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) et la bryostatine 1 s'engagent avec la protéine kinase C (PKC), une famille d'enzymes influant sur de nombreux processus cellulaires. L'activation de la PKC par ces agents peut conduire à la phosphorylation de LOC390031 s'il s'agit d'un substrat de la PKC. L'ionomycine augmente les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut activer les kinases dépendantes du calcium qui peuvent également cibler LOC390031 pour la phosphorylation. L'anisomycine, bien qu'étant principalement un inhibiteur de la synthèse protéique, active des protéines kinases activées par le stress comme JNK, qui pourraient phosphoryler LOC390031. L'influence de la pyrithione de zinc sur les voies de signalisation MAPK peut également entraîner la phosphorylation de LOC390031. En outre, l'inhibition des protéines phosphatases PP1 et PP2A par la caliculine A et l'acide okadaïque, respectivement, empêche l'élimination des groupes phosphates des protéines, ce qui maintient LOC390031 dans un état phosphorylé et actif. L'orthovanadate de sodium agit de manière similaire en inhibant les protéines tyrosine phosphatases, ce qui contribuerait également à la persistance du LOC390031 phosphorylé. Ces diverses substances chimiques, en modulant différentes kinases ou phosphatases, convergent vers l'objectif commun de modifier l'activité de LOC390031 par le biais de la phosphorylation.
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