Durch die Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels aktiviert Forskolin die Proteinkinase A (PKA), was zur Phosphorylierung mehrerer Proteine in der Zelle führen kann, was möglicherweise die Regulierungsmechanismen von IST1 beeinträchtigt. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA), ein bekannter Aktivator der Proteinkinase C (PKC), beeinflusst ebenfalls den Phosphorylierungszustand zellulärer Proteine, was indirekt die IST1-Funktion verändern könnte. Ionomycin kann durch seine Fähigkeit, den intrazellulären Kalziumspiegel zu erhöhen, kalziumabhängige Signalwege aktivieren, die sich mit der Regulierung oder Aktivität von IST1 überschneiden. LY294002, ein spezifischer PI3K-Inhibitor, und U0126, ein MEK-Inhibitor, unterbrechen beide die vorgelagerten Signalwege, was nachgelagerte Auswirkungen auf die Phosphorylierungs- und Aktivierungszustände mehrerer Proteine, einschließlich IST1, haben kann. SB203580 und PD98059, die p38 MAPK bzw. MEK hemmen, könnten in ähnlicher Weise das Signalmilieu verändern und möglicherweise die Aktivität von IST1 modulieren.
Rapamycin ist zwar in erster Linie als mTOR-Hemmer bekannt, hat aber weiterreichende Auswirkungen auf das Zellwachstum und die Signalübertragung, die sich auf IST1 auswirken könnten. Staurosporin ist zwar ein nicht-selektiver Kinase-Hemmer, kann aber eine Vielzahl von Signalwegen innerhalb der Zelle beeinflussen, was eine potenzielle Modulation der IST1-Aktivität durch seine weitreichenden Auswirkungen auf die Kinase-Aktivität ermöglicht. Darüber hinaus stellen Verbindungen wie 2-Desoxy-D-Glukose den zellulären Energiestatus in Frage, indem sie die Glykolyse stören, was zur Aktivierung von Energiesensorwegen führen kann, die sich auf die Rolle von IST1 in der Zelle auswirken können.
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