IGIP Aktivatoren

Gängige IGIP Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Lithium CAS 7439-93-2 und Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9.

Die IGIP-Aktivität wird auf komplexe Weise durch ein Netz intrazellulärer Signalkaskaden reguliert, von denen viele zur Modulation von Phosphorylierungszuständen konvergieren. Die Aktivität von IGIP wird durch Verbindungen verstärkt, die den intrazellulären zyklischen AMP-Spiegel (cAMP) erhöhen, der wiederum die cAMP-abhängige Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA phosphoryliert verschiedene Zielproteine, was zu Veränderungen führt, die die korrekte Faltung, Stabilität und Oberflächenpräsentation von IGIP unterstützen. Ähnliche Ergebnisse werden durch die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) durch bestimmte Diacylglycerin-Analoga erzielt, die ebenfalls Proteine phosphorylieren, die den Aktivierungszustand von IGIP beeinflussen. Darüber hinaus ist die Modulation der intrazellulären Kalziumkonzentration eine entscheidende Determinante der IGIP-Aktivität. Kalziumionophore und andere Verbindungen, die die intrazelluläre Kalziumkonzentration erhöhen, können kalziumabhängige Kinasen und Phosphatasen aktivieren und so die Phosphorylierungslandschaft zugunsten der IGIP-Aktivierung verändern.

Darüber hinaus wird die IGIP-Aktivierung durch die Hemmung negativer regulatorischer Kinasen wie der Glykogensynthase-Kinase-3 (GSK-3) vermittelt, was zur Stabilisierung von Proteinen in Signalwegen führt, die die IGIP-Funktion unterstützen. Wirkstoffe, die adrenerge und Histaminrezeptoren stimulieren, können einen Anstieg des cAMP-Spiegels auslösen, was die PKA-Aktivität und die anschließende phosphorylierungsbedingte Aktivierung von IGIP weiter verstärkt. Im Zellkern kann die Bindung bestimmter Metaboliten an Rezeptoren die Genexpressionsmuster modulieren, was zu einer Hochregulierung von Proteinen führt, die direkt mit IGIP interagieren und es aktivieren. Die intrazelluläre Stressreaktion spielt ebenfalls eine Rolle bei der Aktivierung von IGIP, wobei spezifische Hemmstoffe der Proteinsynthese stressaktivierte Proteinkinasen aktivieren, die den Aktivierungszustand von IGIP beeinflussen können.