Date published: 2025-12-19

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IBRDC2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de IBRDC2 incluyen, entre otros, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Bortezomib CAS 179324-69-7, Epoxomicina CAS 134381-21-8, Nutlin-3 CAS 548472-68-0 y Celastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0.

Los inhibidores de IBRDC2 son una clase de moléculas pequeñas que se dirigen específicamente a la proteína IBRDC2, también conocida como In-Between Ring Finger Domain-containing 2. La proteína IBRDC2 es una molécula de la familia de los inhibidores de IBRDC2. La proteína IBRDC2 es miembro de la familia E3 ubiquitina ligasa, que desempeña un papel importante en la ubiquitinación de proteínas, un proceso esencial de modificación postraduccional que controla diversas funciones celulares, como la degradación de proteínas, la transducción de señales y la localización celular. Al inhibir IBRDC2, estos compuestos pueden modular la vía de la ubiquitinación, afectando a los mecanismos celulares posteriores. La estructura química de los inhibidores de IBRDC2 suele estar diseñada para ajustarse al sitio activo o al dominio de unión de la proteína IBRDC2, impidiendo así su interacción con sustratos u otras proteínas implicadas en la cascada de ubiquitinación. La especificidad y la afinidad de estos inhibidores hacia IBRDC2 dependen de sus andamiajes químicos, que pueden incluir una serie de grupos funcionales que les permiten unirse eficazmente a los sitios activos de la proteína e influir en sus estados conformacionales. Su diseño puede incluir el uso de anillos heterocíclicos, elementos hidrofóbicos y cadenas laterales funcionales para mejorar la especificidad de la diana y la estabilidad en un entorno celular. Estos inhibidores pueden presentar propiedades de unión reversibles o irreversibles, que pueden afectar a la duración de su acción sobre IBRDC2 y la vía de ubiquitinación. La investigación sobre los inhibidores de IBRDC2 se centra a menudo en optimizar su eficacia de unión, mejorar su solubilidad y permeabilidad celular, y lograr una inhibición selectiva con efectos mínimos fuera del objetivo. Comprender las interacciones de unión entre estos inhibidores e IBRDC2 es crucial para dilucidar su papel en la modulación de las interacciones proteína-proteína y la regulación de los procesos celulares ligados a la ubiquitinación y degradación de proteínas. En general, el desarrollo de inhibidores de IBRDC2 aporta valiosos conocimientos sobre la modulación de la actividad de la ubiquitina ligasa y las implicaciones más amplias de la homeostasis de las proteínas en las células.

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