Inhibiteurs HepG NS3

Les inhibiteurs NS3 de l'HepG les plus courants comprennent, entre autres, le télaprévir CAS 402957-28-2, le bocéprévir CAS 394730-60-0, le danoprévir CAS 850876-88-9 et le siméprévir CAS 923604-59-5.

Les inhibiteurs chimiques de la protéase HepG NS3 agissent par divers mécanismes pour inhiber l'activité de cette enzyme virale cruciale. Le BILN 2061, par exemple, inhibe sélectivement l'activité de la sérine protéase de l'HepG NS3 en se liant à son site actif, empêchant ainsi le clivage protéolytique de la polyprotéine du virus de l'hépatite C, une étape nécessaire à la réplication virale. De même, le télaprévir forme un complexe réversible avec le site actif de la sérine protéase de l'HepG NS3, entravant le cycle de vie viral en inhibant le traitement de la polyprotéine. Le bocéprévir, un inhibiteur de cétoamide, fonctionne de manière comparable en se liant au site actif de la protéase, empêchant ainsi le clivage essentiel de la polyprotéine du VHC.

Le danoprévir, le siméprévir et le paritaprévir ciblent également la protéase NS3 de l'HepG, chacun se liant au domaine de la protéase et le rendant inactif, ce qui est une condition préalable à la maturation et à la réplication du virus. Le siméprévir, un inhibiteur macrocyclique, se fixe directement sur le site actif, inhibant l'activité de la protéase nécessaire à la propagation du virus. Le grazoprevir, l'asunaprevir et le vaniprevir, malgré leurs différences structurelles, inhibent tous la protéase NS3 de l'HepG, ce qui est fondamental pour empêcher l'enzyme NS3 de l'HepG de transformer la polyprotéine virale. L'asunaprevir est en concurrence pour le site actif, tandis que le vaniprevir se lie à la protéase, ce qui a pour effet de perturber le processus de production du virus. Le sovaprévir, le glécaprévir et le voxilaprévir poursuivent cette tendance en inhibant sélectivement l'activité enzymatique de la protéase NS3 de l'HepG. Le sovaprévir occupe le site actif, le glécaprévir cible et inhibe la protéase NS3/4A de l'HepG et le voxilaprévir forme une liaison covalente avec le résidu sérine du site actif, ce qui empêche la maturation et la réplication du virus.