Date published: 2025-9-22

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GXYLT2 Inhibitoren

Gängige GXYLT2 Inhibitors sind unter underem DAPT CAS 208255-80-5, Dibenzazepine (Deshydroxy LY 411575) CAS 209984-56-5, MK-0752 CAS 471905-41-6, RO-4929097 CAS 847925-91-1 und PF-3084014 CAS 1290543-63-3.

GXYLT2-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell auf die enzymatische Aktivität der Glucosid-Xylosyltransferase 2 (GXYLT2) abzielen, einem Enzym, das an der posttranslationalen Modifikation von Proteinen beteiligt ist. GXYLT2 spielt eine Rolle bei der Addition von Xyloseresten an O-glucosylierte Serin- oder Threoninreste in Proteinen, eine Modifikation, die Teil des komplexen Glykosylierungsweges ist, der verschiedene zelluläre Prozesse beeinflusst. Inhibitoren von GXYLT2 blockieren die Fähigkeit dieses Enzyms, Xylose-Einheiten zu übertragen, und beeinflussen so das Glykosylierungsmuster von Proteinen. Diese Veränderung der Glykosylierung kann die Proteinstabilität, -faltung und -wechselwirkungen innerhalb der zellulären Umgebung beeinflussen. Die Hemmung von GXYLT2 kann Einblicke in die biologischen Signalwege geben, die durch diesen spezifischen Glykosylierungsschritt reguliert werden, und kann zur Untersuchung der funktionellen Folgen einer veränderten Xylosylierung auf das Proteinverhalten verwendet werden. Strukturell unterscheiden sich GXYLT2-Inhibitoren in ihrer chemischen Zusammensetzung, enthalten jedoch im Allgemeinen Molekülteile, die mit dem aktiven Zentrum des Enzyms interagieren und so dessen Wirkung auf Substratproteine verhindern. Die Bindungsaffinität und -spezifität dieser Inhibitoren hängt von ihrer strukturellen Kompatibilität mit GXYLT2 ab, die Merkmale wie aromatische Ringe, Wasserstoffbrücken-Donoren/Akzeptoren und hydrophobe Taschen umfassen kann, die die Interaktion mit dem aktiven Zentrum des Enzyms verstärken. Die Untersuchung von GXYLT2-Inhibitoren ist wichtig, um die detaillierten Mechanismen der Proteinglykosylierung und die Rolle von GXYLT2 in der Zellphysiologie zu verstehen. Darüber hinaus sind diese Inhibitoren wertvolle molekulare Werkzeuge in der biochemischen Forschung, um die an der Proteinglykosylierung beteiligten Signalwege zu modulieren und zu analysieren. Durch den Einsatz von GXYLT2-Inhibitoren können Forscher die grundlegenden Prozesse der Proteinmodifikation und ihre nachfolgenden Auswirkungen auf zelluläre Funktionen, Signalwege und Protein-Protein-Wechselwirkungen untersuchen.

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