Les inhibiteurs de GOLGA6B englobent une gamme de composés chimiques qui ont un impact indirect sur l'activité fonctionnelle de la protéine GOLGA6B associée à l'appareil de Golgi en ciblant divers mécanismes cellulaires faisant partie intégrante de son fonctionnement. La wortmannine, en inhibant les phosphoinositides 3-kinases, empêche la formation et le trafic vésiculaires, affectant ainsi le rôle de GOLGA6B dans ces processus. De même, Dynasore entrave les voies d'endocytose par son action sur la dynamine, une GTPase, ce qui peut réduire l'efficacité des fonctions de l'appareil de Golgi et diminuer indirectement l'activité de GOLGA6B. La Brefeldine A et le Golgicide A ciblent respectivement les facteurs d'ADP-ribosylation et le facteur 1 de résistance aux BFA du Golgi, ce qui compromet la structure et la fonction du Golgi, atténuant ainsi l'implication de GOLGA6B dans les processus dépendant du Golgi. La monensine et la tunicamycine perturbent les gradients de pH et de cations du Golgi et inhibent la glycosylation liée à l'azote, respectivement, entraînant un mauvais repliement des glycoprotéines et un dysfonctionnement du Golgi, ce qui peut diminuer l'activité fonctionnelle de GOLGA6B.
En outre, l'intégrité de l'appareil de Golgi et ses capacités de trafic associées, dont GOLGA6B fait partie, peuvent être affectées par des agents qui modifient le cytosquelette. Le nocodazole et le paclitaxel, en affectant la dynamique des microtubules - soit par dépolymérisation, soit par stabilisation - peuvent entraîner une altération des processus dépendant du Golgi. L'inhibition de la polymérisation de l'actine par la cytochalasine D perturbe le cytosquelette d'actine, ce qui a un impact supplémentaire sur la structure du Golgi et indirectement sur la fonction de GOLGA6B. La néomycine, par sa liaison aux phosphoinositides et l'inhibition de la phospholipase C, affecte le métabolisme des phosphoinositides essentiel au trafic membranaire, affectant ainsi le rôle de GOLGA6B. Enfin, la désoxynojirimycine et la swainsonine, en ciblant les enzymes glycosidases et l'alpha-mannosidase II, interfèrent avec la maturation des glycoprotéines dans le Golgi, ce qui est essentiel pour maintenir une fonction Golgi normale et, par conséquent, l'activité de GOLGA6B.
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