FAM21A, come componente del complesso WASH, svolge un ruolo cruciale nella polimerizzazione dell'actina e nella dinamica citoscheletrica. L'attivazione dell'adenilil ciclasi, che porta a un aumento dei livelli di cAMP, può potenziare il processo di polimerizzazione dell'actina che FAM21A regola. Allo stesso modo, la stabilizzazione dei filamenti di actina aumenta la polimerizzazione dell'actina, che rientra nell'ambito di regolazione del complesso WASH. Anche la fosforilazione da parte della protein chinasi C influenza le proteine nell'assemblaggio dell'actina, aumentando potenzialmente il contributo di FAM21A alla dinamica dell'actina. Inoltre, l'inibizione delle fosfatasi proteiche porta a un aumento della fosforilazione delle proteine, una modifica che può aumentare la dinamica del citoscheletro di actina, in cui FAM21A è coinvolto. L'attività di nucleazione dell'actina del complesso WASH può essere aumentata inibendo specifiche GTPasi, amplificando così il ruolo di FAM21A nell'organizzazione dei filamenti di actina.
Un'ulteriore modulazione dell'attività di FAM21A deriva da alterazioni delle interazioni actina-miosina, poiché l'inibizione dell'attività della miosina II ATPasi può promuovere indirettamente la funzione di FAM21A nell'allungamento del filamento di actina. Gli inibitori che si legano ai monomeri o ai filamenti di actina determinano un'alterazione della dinamica dell'actina, con conseguente maggiore dipendenza da FAM21A per la formazione della rete di actina. L'inibizione della GSK-3β induce cambiamenti nell'organizzazione citoscheletrica e può upregolare le vie che aumentano l'attività di FAM21A.
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