Date published: 2025-11-6

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DHRS1 Activateurs

Les activateurs courants du DHRS1 comprennent, entre autres, la vitamine A CAS 68-26-8, le NAD+, l'acide libre CAS 53-84-9, le sel disodique du NADH CAS 606-68-8, l'acide palmitique CAS 57-10-3 et l'acide oléique CAS 112-80-1.

Les activateurs du DHRS1 englobent un groupe diversifié de composés chimiques qui influencent l'activité fonctionnelle de l'enzyme déshydrogénase/réductase (famille SDR) membre 1 (DHRS1) par le biais de diverses voies biochimiques et cellulaires. Le rétinol, un précurseur de l'acide rétinoïque, renforce l'activité de la DHRS1 en stimulant la demande enzymatique pour son processus d'oxydation. Ceci est dû au rôle de DHRS1 dans la conversion réversible entre le rétinol et le rétinaldéhyde. Le NAD+ et le NADH, en tant que cofacteurs des réactions d'oxydo-réduction catalysées par la DHRS1, soutiennent directement son activité enzymatique en facilitant le transfert d'électrons dans ces réactions. Une augmentation du NAD+ cellulaire peut favoriser l'oxydation du rétinol par la DHRS1, tandis que le NADH peut stimuler la réaction inverse, favorisant ainsi un équilibre dynamique qui augmente le taux de renouvellement de l'enzyme.

Les acides gras tels que les acides palmitique et oléique sont impliqués dans la modulation des environnements lipidiques dans lesquels opèrent les enzymes membranaires telles que la DHRS1. En s'intégrant dans les membranes cellulaires, ils peuvent renforcer l'activité du DHRS1 en optimisant l'accessibilité au substrat et l'efficacité de l'enzyme. La phosphatidyléthanolamine, par ses effets sur les propriétés membranaires, peut également soutenir la fonction de l'enzyme en veillant à ce que le DHRS1 maintienne une localisation et une interaction correctes avec ses substrats. Le zinc, bien qu'il ne soit pas un cofacteur direct de la DHRS1, peut renforcer son activité en stabilisant la structure de l'enzyme et en améliorant l'environnement catalytique global. Les caroténoïdes tels que la lutéine et la zéaxanthine fournissent des substrats supplémentaires à la DHRS1, soutenant ainsi indirectement son activité par la disponibilité des substrats et la participation au cycle redox. L'acide alpha-lipoïque et l'ubiquinone (Coenzyme Q10) peuvent modifier l'état redox cellulaire, ce qui est crucial pour maintenir l'activité de l'enzyme en assurant un apport de NAD+ pour la catalyse de DHRS1. Enfin, le squalène, en affectant la composition de la membrane, peut renforcer l'activité du DHRS1, car la fonction de l'enzyme dépend en partie de son interaction avec la bicouche lipidique, qui dicte la disponibilité du substrat et la stabilité de l'enzyme.

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