La forskoline et l'IBMX augmentent les concentrations intracellulaires d'AMPc, déclenchant la protéine kinase A qui, à son tour, peut phosphoryler des protéines impliquées dans la même voie que CT120, déclenchant ainsi une cascade qui peut conduire à l'activation de CT120. Cette augmentation de l'AMPc est cruciale car elle sert de signal de régulation pour diverses réponses cellulaires, qui peuvent inclure des changements dans l'activité de protéines telles que CT120. Les esters de phorbol, tels que le PMA, sont connus pour activer la protéine kinase C, un acteur central dans de nombreuses voies de signalisation. En activant la PKC, la PMA peut modifier l'état de phosphorylation des protéines associées au CT120, affectant ainsi son activité. En ce qui concerne le calcium, des agents tels que la thapsigargin et la ryanodine perturbent le stockage et la mobilisation du calcium, augmentant les niveaux de calcium cytosolique, ce qui est un élément clé dans l'activation de nombreuses protéines et peut également concerner le CT120.
Les inhibiteurs des canaux calciques comme le vérapamil et la tétracaïne offrent une autre possibilité de moduler la signalisation calcique et donc l'activité des protéines régulées par le calcium, y compris potentiellement le CT120. Les inhibiteurs de la calmoduline, tels que le W-7, perturbent les voies de signalisation dépendantes de la calmoduline et, en affectant ces voies, ils sont capables de modifier la fonction de CT120. De même, le BAPTA-AM régule le calcium intracellulaire, fournissant un outil pour étudier l'activation des protéines dépendant du calcium, tandis que l'inhibition de la protéine kinase C par la chélérythrine sert à modifier le paysage de la phosphorylation dans la cellule, ce qui pourrait affecter les voies impliquant CT120. La caféine, en antagonisant les récepteurs de l'adénosine et en influençant la libération de calcium intracellulaire, joue un rôle dans la modulation des voies de signalisation qui pourraient contribuer à l'activation de CT120.
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