Date published: 2025-9-11

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COL22A1 Inibitori

I comuni inibitori di COL22A1 includono, ma non sono limitati a, Marimastat CAS 154039-60-8, Batimastat CAS 130370-60-4, GM 6001 CAS 142880-36-2, Pirfenidone CAS 53179-13-8 e Tranilast CAS 53902-12-8.

Gli inibitori chimici di COL22A1 possono ostacolare la funzione della proteina attraverso vari meccanismi, principalmente incentrati sull'interazione con la matrice extracellulare, di cui COL22A1 è un componente critico. Marimastat, Batimastat e Ilomastat sono inibitori delle metalloproteinasi di matrice (MMP), che impediscono la degradazione delle proteine della matrice extracellulare, compresi i collageni come COL22A1. Le MMP sono responsabili della degradazione dei componenti della matrice extracellulare e la loro inibizione determina la conservazione dell'integrità strutturale di COL22A1. Questa conservazione è essenziale in quanto mantiene le proprietà meccaniche che sono fondamentali per la struttura del tessuto in cui si trova COL22A1. Inoltre, il disulfiram e i composti correlati D-penicillamina, aminopropionitrile e β-amminopropionitrile hanno come bersaglio la lisil ossidasi, un enzima fondamentale per la reticolazione delle fibre di collagene. Inibendo la lisil ossidasi, queste sostanze chimiche interrompono il processo di reticolazione, impedendo a COL22A1 di formare fibre stabili e funzionali nella matrice extracellulare.

Altre sostanze chimiche, come il Pirfenidone e il Tranilast, riducono la sintesi di collagene nell'organismo. Limitando la produzione di collagene, limitano indirettamente la disponibilità di COL22A1 per l'incorporazione nella matrice extracellulare. L'alofuginone inibisce analogamente l'espressione genica del collagene, che comprende tipi come COL22A1, riducendo così il suo contributo alla struttura extracellulare. La caffeina influisce sulle vie di segnalazione del calcio e, di conseguenza, può influenzare l'attività di enzimi come la lisil ossidasi coinvolti nella reticolazione di COL22A1. Infine, il 2-metossiestradiolo influisce sulla sintesi dei collageni interrompendo la dinamica dei microtubuli, che sono coinvolti nella secrezione e nell'assemblaggio delle proteine della matrice extracellulare, tra cui COL22A1. Agendo su queste vie, le sostanze chimiche selezionate impediscono l'incorporazione funzionale e la stabilità di COL22A1 nella matrice extracellulare, inibendo così la funzione della proteina.

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