Clik1 Activateurs

Les activateurs courants de Clik1 comprennent, sans s'y limiter, l'inhibiteur de la Cdc2-Like Kinase, TG003 CAS 300801-52-9, Harmine CAS 442-51-3, l'inhibiteur de la caséine kinase I, D4476 CAS 301836-43-1, l'indirubine-3'-monoxime CAS 160807-49-8 et la 5-Iodotubercidine CAS 24386-93-4.

Clik1, également connu sous le nom de CLK1 (CDC-like kinase 1), est une sérine/thréonine-protéine kinase impliquée dans la régulation de l'épissage, jouant un rôle central dans l'épissage alternatif des pré-ARNm. Elle fait partie de la famille des kinases CDC2-like (ou LAMMER), caractérisées par leur capacité à phosphoryler les domaines riches en sérine/arginine (SR) des facteurs d'épissage. Ces événements de phosphorylation sont cruciaux pour l'assemblage du spliceosome, le complexe dynamique responsable de l'élimination des introns du pré-ARNm. En modifiant la machinerie d'épissage, CLK1 influe sur la sélection des sites d'épissage, affectant ainsi la génération de divers transcrits d'ARNm à partir d'un seul gène. Cette capacité à réguler l'épissage alternatif confère à CLK1 un rôle essentiel dans divers processus cellulaires, notamment la progression du cycle cellulaire, la différenciation et la réponse au stress, ce qui en fait un acteur clé du contrôle post-transcriptionnel de l'expression des gènes.

L'activation de CLK1 est étroitement liée à son état de phosphorylation et à son interaction avec d'autres protéines cellulaires, qui modulent collectivement son activité kinase et la spécificité de son substrat. L'activation implique généralement l'autophosphorylation ou la phosphorylation par d'autres kinases, ce qui induit des changements de conformation renforçant son activité enzymatique. La phosphorylation de CLK1 peut être régulée par des signaux cellulaires qui influencent sa localisation, sa stabilité et son interaction avec les facteurs d'épissage. Par exemple, les réponses au stress cellulaire peuvent déclencher des modifications de l'activité de CLK1, entraînant des changements dans les schémas d'épissage alternatif qui aident la cellule à s'adapter à des conditions défavorables. En outre, l'activité de CLK1 est modulée par son interaction avec des protéines phosphatases, qui peuvent la déphosphoryler et donc l'inactiver, ce qui constitue un mécanisme réversible de régulation de l'épissage. Grâce à ces mécanismes, CLK1 joue un rôle essentiel dans la régulation de l'épissage, son activation jouant un rôle fondamental dans la modulation post-transcriptionnelle de l'expression des gènes pour répondre aux besoins cellulaires.