cathepsin S 抑制因子

Leupeptin hemisulfate 是一种强效的 cathepsin S 抑制剂，具有与该酶形成稳定复合物的独特能力。它的结构特征使其能够与活性位点发生特异性相互作用，从而有效地阻止底物的进入。抑制动力学揭示了一种竞争机制，即 Leupeptin 与 cathepsin S 的亲和力会显著改变该酶的活性曲线。这种相互作用可以调节蛋白水解途径，影响细胞过程和蛋白质周转。

E-64 是一种选择性的 cathepsin S 抑制剂，其特点是能够与酶的活性位点形成共价键。这种不可逆的结合会改变酶的构象，从而显著降低蛋白水解活性。E-64 的抑制动力学表现出时间依赖性，这突显了其独特的反应性。它对 cathepsin S 的特异性允许对蛋白水解途径进行有针对性的调节，从而影响各种细胞功能。

Z-Phe-Ala-FMK是一种合成抑制剂，与Cathepsin S的活性位点半胱氨酸共价结合。

Caspase 抑制剂（阴性对照）是 cathepsin S 的竞争性拮抗剂，可与该酶的活性位点发生可逆性相互作用。这种动态结合会改变酶的底物亲和力，从而有效调节其蛋白水解功能。这种抑制剂的独特结构特征有利于选择性结合，从而影响反应动力学，实现对细胞信号通路的微调。它的行为凸显了生物系统中蛋白酶调控的复杂性。

cathepsin inhibitor peptide 具有选择性调节 cathepsin S 活性的功能，其特点是能够与该酶形成稳定的复合物。这种相互作用通过改变活性位点的构象来破坏酶的催化效率，从而导致底物周转率下降。肽的特定氨基酸序列增强了其结合亲和力，从而可以精确控制蛋白水解过程并影响细胞稳态。

K11777 是一种肽基乙烯基砜抑制剂，专门针对 Cathepsin S 的活性。