cathepsin B Inhibidores

Los inhibidores comunes de la catepsina B incluyen, entre otros, el S-nitrosoglutatión (GSNO) CAS 57564-91-7, el péptido inhibidor de la catepsina, el hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, el ALLM (inhibidor de la calpaína) CAS 136632-32-1 y el E-64-d CAS 88321-09-9.

La catepsina B es una cisteína proteasa lisosomal que desempeña un papel vital en la degradación de proteínas dentro de las células. Los lisosomas son orgánulos de membrana llenos de enzimas hidrolíticas que funcionan como unidades digestivas primarias de las células y descomponen proteínas, polisacáridos, lípidos y ácidos nucleicos. La catepsina B, en particular, contribuye a las actividades proteolíticas de estos orgánulos, garantizando el correcto recambio de los componentes intracelulares. Más allá de su papel en la degradación de proteínas lisosomales, la catepsina B interviene en varios procesos fisiológicos, como el procesamiento de hormonas peptídicas, la presentación de antígenos y la remodelación de la matriz. Su actividad está estrechamente regulada a través de mecanismos como la activación del zimógeno, los inhibidores de proteínas endógenas y la compartimentación dentro de los lisosomas. Las alteraciones en la regulación de la actividad de la catepsina B pueden tener implicaciones para la homeostasis celular y la integridad de los tejidos.

Los inhibidores de la catepsina B son una clase de compuestos químicos diseñados para dirigir y modular la actividad de la catepsina B. Estos inhibidores pueden actuar a través de diversos mecanismos. Algunos pueden unirse directamente al sitio activo de la enzima, bloqueando su función proteolítica e impidiendo que escinda sus sustratos. Otros pueden interferir en el proceso de activación del zimógeno de la catepsina B, asegurando que la enzima permanezca en su forma inactiva. Además, algunos inhibidores pueden estar diseñados para interrumpir la interacción entre la catepsina B y sus sustratos o cofactores, lo que afecta a la función de la enzima.