Calpain II Ativadores

Os activadores comuns do inibidor II da calpaína incluem, entre outros, a calpeptina CAS 117591-20-5, o MDL-28170 CAS 88191-84-8, o PD 151746 CAS 179461-52-0, o hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5 e o E-64 CAS 66701-25-5.

O inibidor de calpaína II, uma enzima proteolítica, tem vários inibidores que modulam a sua atividade, regulando assim a integridade e a função das proteínas celulares. Compostos como o ALLN (N-Acetil-Leu-Leu-Norleucinal) e a Calpeptina ligam-se especificamente ao local ativo do Inibidor II da Calpaína, impedindo a sua capacidade de clivar substratos. Esta inibição é crucial para preservar a integridade estrutural e funcional das proteínas celulares. Do mesmo modo, o MDL 28170 (ácido Val-Leu-Lys) e o PD150606 visam seletivamente o inibidor de calpaína II, com o MDL 28170 a bloquear diretamente a atividade catalítica e o PD150606 a ligar-se ao domínio de ligação ao cálcio, impedindo assim a ativação da enzima.

Outros inibidores, como a leupeptina, o E-64 e o AK295, funcionam através da ligação reversível ou irreversível ao local ativo do inibidor II da calpaína, impedindo a sua atividade proteolítica. Estes inibidores desempenham um papel importante na proteção das proteínas celulares, especialmente em condições de stress celular ou patologia em que a atividade da calpaína pode ser prejudicial. Foram desenvolvidos inibidores sintéticos como o SJA6017, o A-705253 e o SNJ-1945 para atingir eficazmente o inibidor II da calpaína, oferecendo estratégias para atenuar os danos celulares mediados pela calpaína. O CI-2 (Inibidor de Calpaína 2) e o Z-Leu-Leu-Leu-CHO (MG-132) contribuem ainda mais para esta regulação, impedindo a interação do Inibidor de Calpaína II com os seus substratos, reduzindo assim a proteólise indesejada. Coletivamente, estes inibidores são cruciais na regulação da atividade do Inibidor de Calpaína II, assegurando uma proteólise equilibrada e mantendo a homeostase celular.