Los inhibidores del C17orf60, como la geldanamicina, se dirigen a chaperonas moleculares como la Hsp90, que desempeña un papel clave en el plegamiento y la estabilización adecuados de una amplia gama de proteínas cliente. La interrupción de la actividad de la Hsp90 puede provocar el mal plegamiento o la degradación de sus proteínas cliente, una de las cuales podría ser el C17orf60. Los inhibidores de la cinasa, como la estaurosporina, el LY294002, el PD98059, el U0126, el SB203580 y el SP600125, actúan sobre varias cinasas que intervienen en la fosforilación celular. La fosforilación es una modificación postraduccional crítica que regula la actividad, la localización y las interacciones de las proteínas; por lo tanto, los cambios en la actividad de las cinasas pueden afectar indirectamente a las proteínas reguladas por estos eventos de fosforilación, incluyendo potencialmente al C17orf60.
La rapamicina y el bortezomib afectan a las vías de síntesis y degradación de proteínas, respectivamente, por lo que tienen el potencial de influir en los niveles de una amplia gama de proteínas dentro de la célula. La tapsigargina y la ciclosporina A interrumpen la señalización del calcio, una vía de señalización intracelular ubicua que puede afectar a numerosos procesos y proteínas dependientes del calcio. Por último, la inhibición de las caspasas por la Z-VAD-FMK puede impedir la apoptosis, un proceso que implica una amplia división de proteínas, preservando potencialmente la integridad y los niveles de proteínas que de otro modo se degradarían durante la muerte celular.
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