C12orf42 Aktivatoren

Gängige C12orf42 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8, Calyculin A CAS 101932-71-2 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Chemische Aktivatoren von C12orf42 können verschiedene zelluläre Mechanismen in Gang setzen, um seine Aktivität zu verstärken. Forskolin zum Beispiel wirkt direkt auf die Adenylatzyklase, um den intrazellulären cAMP-Spiegel zu erhöhen, was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Es ist bekannt, dass die PKA verschiedene Substrate in der Zelle phosphoryliert, und diese durch die Kinase vermittelte Phosphorylierung kann als regulatorischer Schalter dienen, um die Aktivität von Proteinen wie C12orf42 einzuschalten. In ähnlicher Weise aktivieren Dibutyryl-cAMP und 8-Bromo-cAMP, beides zelldurchlässige Analoga von cAMP, die PKA und schaffen damit ein günstiges Umfeld für die Phosphorylierung und anschließende Aktivierung von C12orf42. Auf einem anderen Weg erhöht Ionomycin den intrazellulären Kalziumspiegel, wodurch Calmodulin-abhängige Kinasen aktiviert werden, die C12orf42 phosphorylieren und aktivieren können.

Darüber hinaus löst Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) aus, einer weiteren Kinase, die C12orf42 phosphorylieren kann, was zu dessen Aktivierung führt. Anisomycin wirkt durch die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen, die auch C12orf42 durch Phosphorylierung aktivieren können. Inhibitoren wie Calyculin A und Okadainsäure, die die Proteinphosphatasen 1 und 2A blockieren, führen zu einem Nettoanstieg des Phosphorylierungszustands zellulärer Proteine, zu denen auch C12orf42 gehören kann, und fördern so seine Aktivität. Thapsigargin stört die Kalziumhomöostase durch Hemmung der SERCA-Pumpe, was zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziums und zur Aktivierung von Kinasen führt, die C12orf42 aktivieren können. Genistein und Epigallocatechingallat (EGCG) hemmen bestimmte Tyrosinkinasen, was zu einer kompensatorischen Aktivierung alternativer Signalwege führen kann, einschließlich solcher, die C12orf42 aktivieren. Schließlich kann Bisindolylmaleimid I, obwohl es in erster Linie ein PKC-Inhibitor ist, indirekt die Aktivierung anderer Kinasen in der Zelle auslösen, die dann möglicherweise C12orf42 phosphorylieren und aktivieren, was die Verflechtung der zellulären Signalnetzwerke verdeutlicht.