Aminopeptidase B Inibitori

Gli inibitori comuni dell'aminopeptidasi B includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, l'arfamenina B CAS 144110-38-3, la bestatina CAS 58970-76-6, il cloridrato di bestatina CAS 65391-42-6, la puromicina CAS 53-79-2 e la CHR 2797 CAS 238750-77-1.

Gli inibitori dell'aminopeptidasi B abbracciano diverse classi chimiche, che vanno dagli inibitori diretti dell'enzima a quelli che agiscono in modo più periferico modificando l'ambiente operativo dell'enzima. Gli inibitori diretti, come la Bestatina, l'Amastatina e l'Actinonina, funzionano legandosi al sito attivo dell'aminopeptidasi B. Ciò impedisce all'enzima di idrolizzare i legami peptidici, in particolare di rimuovere gli aminoacidi basici dai peptidi. Queste sostanze chimiche esercitano i loro effetti senza la necessità di passaggi intermedi, fornendo un'azione inibitoria immediata. Gli agenti chelanti metallici come l'EDTA e la fenantrolina agiscono sequestrando gli ioni metallici che sono fondamentali per l'attività catalitica dell'enzima. Altri inibitori, come la leupeptina e il PMSF, influenzano la disponibilità dei substrati su cui agisce l'aminopeptidasi B. Questi agenti inibiscono la serina e la serina e la serina. Queste sostanze chimiche inibiscono le serina e le cisteina-proteasi, che sono a monte della cascata proteolitica che alla fine fornisce i substrati all'aminopeptidasi B. La puromicina e la clorochina agiscono con un meccanismo diverso. La puromicina inibisce la sintesi proteica a livello ribosomiale, riducendo in tal modo il numero di substrati peptidici disponibili per l'azione dell'aminopeptidasi B. La clorochina interrompe l'acidificazione endosomiale, il che potrebbe alterare le condizioni di pH intracellulare in cui l'aminopeptidasi B opera in modo ottimale. Ciò rappresenta una modulazione indiretta della funzione dell'enzima, modificando l'ambiente cellulare in condizioni meno favorevoli alla sua attività.