ALKBH7 Inhibitoren

Gängige ALKBH7 Inhibitors sind unter underem Sodium succinate dibasic CAS 150-90-3, Fumaric acid CAS 110-17-8, Itaconic acid CAS 97-65-4, Vitamin K3 CAS 58-27-5 und Pyridaben CAS 96489-71-3.

ALKBH7-Inhibitoren sind eine Klasse von Chemikalien, die indirekt die Aktivität des Proteins ALKBH7 modulieren, eines Enzyms, das an der Regulierung der programmierten Nekrose durch den mitochondrialen Lipidstoffwechsel beteiligt ist. Diese Inhibitoren sind nicht spezifisch für ALKBH7, sondern beeinflussen verschiedene zelluläre Stoffwechselwege, die wiederum die Funktion von ALKBH7 verändern können. Zu dieser chemischen Klasse gehören Inhibitoren der mitochondrialen Atmung wie Pyridaben und Rotenon, die auf den Komplex I der Elektronentransportkette abzielen und dadurch mitochondriale Funktionen beeinträchtigen, die mit der Rolle von ALKBH7 in Zusammenhang stehen könnten. Antimycin A und Oligomycin A sind weitere Beispiele, die auf den Komplex III bzw. die ATP-Synthase abzielen. Indem sie die mitochondriale Atmungskette stören, können sie die mitochondriale Dynamik beeinflussen und Wirkungen hervorrufen, die die Aktivität von ALKBH7 beeinträchtigen könnten.

Darüber hinaus beeinflussen Verbindungen wie Dimethyloxalylglycin, Succinat, Fumarat, Malonat, Itaconat und Menadion den mitochondrialen Stoffwechsel oder die zelluläre Reaktion auf Hypoxie, was zu einer Kaskade von Ereignissen führen kann, die die ALKBH7-Funktion verändern. Dimethyloxalylglycin zum Beispiel ist ein Prolylhydroxylase-Inhibitor, der HIF-1α stabilisieren kann, einen Transkriptionsfaktor, der auf den Sauerstoffgehalt reagiert und den mitochondrialen Stoffwechsel beeinflussen kann. Succinat und Fumarat sind Metaboliten, die Hypoxie-induzierbare Faktoren modulieren können und daher das Potenzial haben, die Aktivität von ALKBH7 indirekt zu beeinflussen, indem sie die mitochondriale Umgebung verändern. Darüber hinaus können α-Ketoglutarat und N-Oxalylglycin die Verfügbarkeit und Aktivität von alpha-Ketoglutarat-abhängigen Dioxygenasen modulieren, was aufgrund der Abhängigkeit des Enzyms von ähnlichen Cofaktoren oder Substraten zu Veränderungen der ALKBH7-Aktivität führen kann.