Inhibiteurs Acetate Kinase

Les inhibiteurs courants de l'acétate-kinase comprennent, entre autres, le fluorure de sodium CAS 7681-49-4, le lithium CAS 7439-93-2 et l'arséniate de sodium dibasique heptahydraté CAS 10048-95-0.

Les inhibiteurs chimiques de l'acétate kinase comprennent une variété de composés qui interfèrent avec la capacité de l'enzyme à catalyser le transfert d'un groupe phosphate de l'ATP à l'acétate. L'acide acétohydroxamique agit comme un puissant inhibiteur en chélatant l'ion métallique présent dans le site actif de l'Acétate Kinase, qui est crucial pour que le transfert de phosphoryle ait lieu. De même, le trifluorure de béryllium et le tungstate servent tous deux d'analogues du phosphate et se lient au site actif de l'acétate-kinase, entravant l'activité de l'enzyme en empêchant la liaison des substrats naturels.

Le fluorure de sodium inhibe l'acétate-kinase en perturbant la formation de l'intermédiaire acétylphosphate, une étape cruciale du cycle catalytique de l'enzyme. Le chlorure de lithium entrave la fonction de l'acétate-kinase en interagissant avec l'ion métallique cofacteur essentiel à l'activité de l'enzyme. La tellurite et le chlorure mercurique inhibent l'acétate-kinase par un mécanisme différent, dans lequel ils se lient aux groupes thiol qui sont essentiels à la structure et à la fonction de l'enzyme, ce qui entraîne une perte d'activité. Le molybdate agit également comme un inhibiteur compétitif en raison de sa ressemblance structurelle avec le phosphate, ce qui lui permet d'occuper le site actif et d'empêcher le fonctionnement de l'enzyme. L'arséniate complète la liste des inhibiteurs en imitant le groupe phosphate du substrat naturel de l'enzyme, inhibant ainsi l'activité de l'acétate kinase par compétition directe. Chacun de ces produits chimiques interfère avec l'acétate-kinase en bloquant son site actif, en imitant ses substrats ou en modifiant ses cofacteurs essentiels, ce qui entraîne l'inhibition de la fonction catalytique de l'enzyme.