Sp140 核体蛋白(如 1)的化学激活剂利用多种细胞信号传导途径来发挥其作用。氯化锌的作用包括提供必要的辅助因子支持,这对包括 Sp140 核体蛋白 1 在内的许多蛋白质的结构配置至关重要。这种结构支持可增强 Sp140 核体蛋白 1 与 DNA 或其他核蛋白结合的能力,促进其在细胞核内发挥正常功能。同样,佛司可林会提高细胞内的 cAMP 水平,从而激活蛋白激酶 A(PKA)。然后,PKA 会使 Sp140 核体蛋白 1 磷酸化,这是激活细胞核内蛋白质的常见调节机制。
其他激活剂,如异诺霉素,通过改变细胞内的钙浓度发挥作用,进而激活钙调蛋白依赖性激酶。这些激酶能使 Sp140 核体蛋白样 1 磷酸化,表明它们在钙信号途径中发挥作用。肉豆蔻酸磷脂(PMA)会刺激蛋白激酶 C(PKC),后者也会磷酸化并激活 Sp140 核体蛋白样 1,而 Thapsigargin 则会通过抑制 SERCA 泵来提高细胞膜钙水平,从而导致一连串的反应,最终激活 Sp140 核体蛋白样 1。正钒酸钠通过抑制酪氨酸磷酸酶使蛋白质保持磷酸化状态,这可能会导致以 Sp140 核体蛋白 1 为目标的激酶被激活。莫能菌素(Monensin)改变细胞内离子交换可激活钠敏感激酶,使 Sp140 核体蛋白样 1 磷酸化,而 Brefeldin A 破坏高尔基体引起细胞应激反应,可激活使 Sp140 核体蛋白样 1 磷酸化的激酶。 Bay K8644 可选择性地激活 L 型钙通道,从而增加细胞内钙,激活使 Sp140 核体蛋白样 1 磷酸化的激酶。SB 203580 虽然主要是 p38 MAP 激酶的抑制剂,但也能激活导致 Sp140 核体蛋白样 1 磷酸化的其他信号通路。最后,妥尼霉素和 MG-132 能诱导应激反应,分别激活未折叠蛋白反应和抑制蛋白酶体。当细胞对影响细胞核内蛋白质折叠和周转的改变条件做出反应时,这些条件可导致 Sp140 核体蛋白样 1 的磷酸化和激活。
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