Tim10/TIMM10 Antibody (H-4): sc-518253

L'anticorpo Tim10 (H-4) è un anticorpo monoclonale IgM di topo specifico per una mappatura dell'epitopo tra gli aminoacidi 52-74 di Tim10 di origine umana in campioni umani attraverso applicazioni quali western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). Tim10 svolge un ruolo cruciale nella funzione mitocondriale, in particolare nell'importazione nei mitocondri delle proteine precursori codificate dal nucleare, che è essenziale per mantenere la produzione di energia cellulare e la salute generale delle cellule. La proteina Tim10 fa parte della famiglia delle proteine mitocondriali Tim, fondamentali per la traslocazione delle proteine attraverso la membrana interna mitocondriale. Tim10 forma complessi eteromerici con altre proteine Tim, come Tim9 e Tim12, facilitando il processo di importazione grazie all'interazione con il dominio carbossi-terminale di Tim23, un componente chiave del macchinario di importazione mitocondriale. Il corretto funzionamento delle proteine Tim, tra cui Tim10, è fondamentale, poiché i difetti di queste proteine sono stati collegati a diverse malattie neurodegenerative, evidenziando la loro importanza sia nello sviluppo che nella salute. L'anticorpo anti-Tim10 (H-4) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano la dinamica mitocondriale e le implicazioni della disfunzione delle proteine Tim nelle malattie.

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Tim10/TIMM10 Riferimenti:

1. La giustapposizione dei due motivi CX3C distali attraverso il legame disolfuro intracatena è essenziale per il ripiegamento di Tim10.  |  Allen, S., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 38505-13. PMID: 12882976
2. Il complesso centrale TOM ricostituito e il complesso Tim9/Tim10 dei mitocondri sono sufficienti per la traslocazione del trasportatore ADP/ATP attraverso le membrane.  |  Vasiljev, A., et al. 2004. Mol Biol Cell. 15: 1445-58. PMID: 14668492
3. La base strutturale dell'assemblaggio dello chaperone TIM10.  |  Lu, H., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 18959-66. PMID: 14973126
4. Biogenesi del complesso chaperone essenziale Tim9-Tim10 dei mitocondri: riconoscimento sito-specifico dei residui di cisteina da parte del recettore dello spazio intermembrana Mia40.  |  Milenkovic, D., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 22472-80. PMID: 17553782
5. La mutazione di residui carichi conservati nelle subunità TIM10 mitocondriali preclude l'assemblaggio del complesso TIM10, ma non abolisce la crescita delle cellule di lievito.  |  Vergnolle, MA., et al. 2007. J Mol Biol. 371: 1315-24. PMID: 17618651
6. Legame con lo zinco di Tim10: prove dell'esistenza di un intermedio di legame non strutturato per una proteina zinc finger.  |  Ivanova, E., et al. 2008. Proteins. 71: 467-75. PMID: 17963238
7. Assemblaggio del complesso mitocondriale Tim9-Tim10: una reazione in più fasi con nuovi intermedi.  |  Ivanova, E., et al. 2008. J Mol Biol. 375: 229-39. PMID: 18022191
8. Identificazione del segnale che dirige Tim9 e Tim10 nello spazio intermembrana dei mitocondri.  |  Milenkovic, D., et al. 2009. Mol Biol Cell. 20: 2530-9. PMID: 19297525
9. Uno studio dipendente dalla temperatura rivela che la dinamica dei residui idrofobici gioca un ruolo funzionale importante nel complesso mitocondriale Tim9-Tim10.  |  Ivanova, E., et al. 2012. Proteins. 80: 602-15. PMID: 22095685
10. L'importazione di proteine trasportatrici nei mitocondri mediata dalle proteine intermembrana Tim10/Mrs11 e Tim12/Mrs5.  |  Sirrenberg, C., et al. 1998. Nature. 391: 912-5. PMID: 9495346

L'anticorpo Tim10/TIMM10 preferito è l'anticorpo Tim10/TIMM10 (C-7): sc-518241.