泛素特异性蛋白酶 17 样(USP17L)家族包括一组去泛素化酶,它们通过介导去除特定底物蛋白上的泛素标签,在细胞调控中发挥着至关重要的作用。这种去泛素化过程对多种细胞功能至关重要,包括细胞周期进展、信号转导和应激反应机制。通过从底物上裂解泛素,USP17L 酶促进了泛素的再循环,防止了蛋白质不必要的蛋白酶体降解,并调节了这些蛋白质的功能状态。因此,USP17L 的活性是维持蛋白质平衡不可或缺的因素,它影响着各种信号通路中关键调节蛋白的稳定性和活性。这使 USP17L 处于关键细胞过程的中心,突出了它在细胞动态和平衡中的重要性。
USP17L 酶的激活受到严格调控,可通过多种机制进行介导,确保以受控方式进行去泛素化。一种主要机制涉及 USP17L 酶本身的翻译后修饰 (PTM),如磷酸化,这可以增强其酶活性或改变其对底物的特异性。此外,USP17L 与特定调节蛋白的相互作用也会调节其活性;这种相互作用可能会将 USP17L 招募到特定的细胞区室或特定的底物蛋白,从而促进有针对性的去泛素化。此外,细胞条件的变化,如应激信号或 DNA 损伤,也会引发 USP17L 表达的上调,从而增强其活性,以满足细胞的需要。USP17L 活性的这种多层次调控突显了去泛素化酶和细胞信号通路之间复杂的相互作用,反映了细胞为维持平衡和响应环境线索所采用的复杂机制。通过这些机制,USP17L 的激活有助于协调细胞过程,确保适当调节蛋白质的功能和稳定性,以应对动态的细胞内环境。
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