SerpinA1e 抑制因子

常见的SerpinA1e抑制剂包括但不限于苯甲脒CAS 618-39-3、苯甲磺酰氟CAS 329-98-6、 蛋白酶抑制剂CAS 9087-70-1、半硫酸亮肽酶CAS 55123-66-5和胰凝乳蛋白酶抑制剂CAS 9076-44-2。

SerpinA1e 的化学抑制剂可通过各种机制产生抑制作用，但所有机制都集中在降低蛋白质的蛋白酶活性上。苯甲脒是一种已知的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可直接与 SerpinA1e 的活性位点结合，从而抑制其活性。同样，苯甲基磺酰氟（PMSF）通过修饰 SerpinA1e 活性位点上的丝氨酸残基，从而阻断其酶功能，从而不可逆地抑制丝氨酸蛋白酶。另一种抑制剂 Aprotinin 与丝氨酸蛋白酶（包括 SerpinA1e）形成稳定的复合物，通过立体阻碍作用有效抑制其蛋白水解活性，阻止底物分子进入活性位点。

Antipain 通过与丝氨酸蛋白酶的活性位点竞争性结合来抑制丝氨酸蛋白酶，这种机制可直接降低 SerpinA1e 的蛋白水解功能。Leupeptin 和 Chymostatin 也分别可逆地和强烈地与丝氨酸蛋白酶的活性位点结合，从而抑制 SerpinA1e 的活性。另一种不可逆抑制剂 AEBSF 与 SerpinA1e 中的丝氨酸残基共价结合，导致其蛋白酶活性失活。甲磺酸加贝酯和甲磺酸卡莫司他通过阻止底物进入蛋白的活性位点，从而抑制 SerpinA1e 的活性。Nα-Tosyl-L-lysine chloromethyl ketone（TLCK）和 Nα-Tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone（TPCK）通过修饰 SerpinA1e 活性位点的关键氨基酸残基，特别是丝氨酸和组氨酸残基，最终导致其蛋白酶功能失活。最后，甲磺酸萘莫司他与 SerpinA1e 的活性位点结合，阻碍底物进入，阻止 SerpinA1e 活性所必需的蛋白水解。上述每种化学物质都以 SerpinA1e 蛋白酶活性所必需的活性位点或关键残基为靶点，从而导致对该蛋白质的功能性抑制。