Other Substrates

Tau（Ser 396）作为底物具有独特的性质，特别是其磷酸化后能够发生构象变化。这种变化能够促进与各种激酶和磷酸酶的特异性相互作用，从而影响调节神经元功能的信号通路。Tau磷酸化动力学具有快速周转的特点，能够迅速适应细胞压力。此外，其与其他蛋白结合的亲和力能够调节聚集行为，从而影响细胞稳态。

Tau（Thr 470）是一种独特的底物，其作用是通过磷酸化调节蛋白质-蛋白质相互作用。这种修饰增强了其与微管的结合力，从而稳定细胞骨架结构。Tau磷酸化反应动力学揭示了一种细微的调节机制，特定的激酶作用于该位点，影响下游信号级联。其结构灵活性使其具有多种构象状态，从而影响细胞动力学以及与其他分子伴侣的相互作用。

Tau（Thr 548）具有独特的翻译后修饰能力，尤其是磷酸化，可改变其构象和相互作用动态。该位点对于调节Tau与各种结合伴侣的亲和力至关重要，影响其在微管组装和稳定性中的作用。该位点的磷酸化动力学受到严格调控，特定的激酶和磷酸酶协调其功能状态，从而影响细胞信号通路和结构完整性。

TGFβ RII（Tyr 336）通过与 TGF-β 配体相互作用，促进受体二聚化和活化，在细胞信号传导中发挥着关键作用。这个特定的酪氨酸残基对下游信号级联至关重要，可影响基因表达和细胞反应。Tyr 336 的磷酸化增强了受体对 SMAD 蛋白的亲和力，促进它们向细胞核转位。这种相互作用的动力学是微调的，影响着细胞对 TGF-β 刺激的整体反应。

Topo IIα（Thr 1343）是 DNA 拓扑调节不可或缺的部分，尤其是在复制和转录过程中。这个苏氨酸残基参与了酶的构象变化，促进了 DNA 链的通过。它的磷酸化状态可以调节酶的活性，影响 DNA 的超卷曲和松弛速度。与 DNA 底物的相互作用动力学对维持基因组稳定性至关重要，因为它们决定了细胞过程中拓扑变化的效率。

Vimentin（Ser 38）在中间丝的结构完整性中起着关键作用，影响细胞结构和机械弹性。这种丝氨酸残基是磷酸化反应的关键部位，可改变vimentin的丝组装和拆卸动态。磷酸化状态会影响与其他细胞骨架成分的相互作用，调节细胞对压力和信号通路的反应。它在细胞骨架重组中的独特行为对于维持细胞形状和运动至关重要。

Vimentin（Ser 71）是中间丝网络动态调节不可或缺的一部分，尤其是对细胞信号的响应。这种丝氨酸残基是一个关键的磷酸化位点，影响vimentin与各种结合伴侣（包括信号蛋白和其他细胞骨架元素）的相互作用。该位点的磷酸化可以调节维管蛋白丝的稳定性和组织性，从而影响细胞迁移和粘附等过程。它在细胞力学中的作用对于在机械应力下维持体内平衡至关重要。