FLTR3激活剂

常见的FLTR3激活剂包括（但不限于）Staurosporine（CAS 62996-74-1）、Sunitinib Malate（CAS 341031-54-7）、Sorafenib CAS 284461-73-0、Lestaurtinib CAS 111358-88-4和Quizartinib，游离碱CAS 950769-58-1。

FLT3 的化学激活剂可通过多种机制与该蛋白结合，主要涉及与激酶结构域的相互作用，而激酶结构域是该蛋白功能的核心。例如，Staurosporine 能激活蛋白激酶 C (PKC)，随后使 FLT3 磷酸化，提高其激酶活性。这种磷酸化可作为一种调节机制，将 FLT3 从非活性状态转换为活性状态。舒尼替尼以多种酪氨酸激酶受体为靶点，直接与FLT3相互作用，通过磷酸化激活FLT3，这一过程对于信号转导和随后的细胞反应至关重要。Midostaurin 和 Sorafenib 通过与 FLT3 结合，诱导构象变化，使激酶结构域从自身抑制状态中释放出来，从而激活蛋白质。这些分子的结合会破坏 FLT3 的非活性构型，使其采用活性构象。与此类似，Lestaurtinib 与 ATP 竞争激酶结构域的结合，其相互作用促进了 FLT3 的活性构象。这种结合会破坏使 FLT3 保持非活性状态的调节机制，从而促进其活化。

就 Quizartinib 而言，虽然它主要以抑制 FLT3-ITD 磷酸化作用而闻名，但它也会导致激活与 FLT3 相关的下游信号通路。这种自相矛盾的激活是 FLT3 在复杂的调控网络中运行的结果。吉利替尼和 PLX3397 通过与 FLT3 结合并诱导其形成有利于激活激酶结构域的构象来激活 FLT3。这种结合可启动一连串下游信号事件，这些事件是活性 FLT3 的特征。坦度替尼通过与激酶结构域的 ATP 竞争，可以通过抑制其调节结构域来激活 FLT3，而调节结构域的作用通常是使蛋白质保持非活性状态。最后，克瑞那尼（Crenolanib）和多韦替尼（Dovitinib）通过破坏蛋白质内部的自抑制相互作用来激活FLT3。它们与 FLT3 结合，阻止分子内相互作用，否则激酶结构域将处于非活性构象。这种破坏使 FLT3 变得活跃，使其能够在细胞信号通路中发挥作用。每种化学物质通过与 FLT3 的独特相互作用，促进蛋白质从非活性状态转变为功能活性状态，从而能够在细胞内传递信号。