20S Proteasome 抑制因子

硼替佐米是 20S 蛋白酶体的强效抑制剂，能与蛋白酶体复合物的催化位点发生特异性相互作用。这种选择性结合会破坏蛋白质降解途径，导致调节蛋白的积累。其独特的结构有利于产生可逆的相互作用，从而影响蛋白酶体活性的动力学。通过调节细胞蛋白质的平衡，它可以改变信号级联，影响细胞对压力的反应。

乳胞素是 20S 蛋白酶体的一种选择性抑制剂，其特点是能够与活性位点苏氨酸残基形成共价键。这种相互作用会导致蛋白酶体不可逆转地失活，从而破坏泛素-蛋白酶体途径。这种化合物的独特结构使其能够有效地穿透细胞膜，影响蛋白水解活性，改变关键调节蛋白的周转，从而影响各种细胞过程。

环氧霉素是一种强效的 20S 蛋白酶体选择性抑制剂，其与众不同之处在于它能够形成一个稳定的环氧化物环，与催化苏氨酸残基相互作用。这种相互作用产生了一种独特的作用机制，导致蛋白酶体降解途径的选择性阻断。它的结构特征使其具有高结合亲和力和特异性，能显著影响蛋白质的平衡和细胞信号级联，最终影响细胞的动态变化。

MG-115 是一种 20S 蛋白酶体选择性抑制剂，其特点是能与关键活性位点残基形成共价键。这种化合物通过靶向催化核心破坏蛋白水解活性，从而导致底物处理过程发生改变。其独特的结构构象增强了结合相互作用，从而对蛋白质周转和细胞调控机制产生明显影响。该化合物的动力学特性显示了其独特的特征，对蛋白酶体介导的途径产生了影响。

Clasto-Lactacystin β-Lactone是一种20S蛋白酶体的强效抑制剂，其独特之处在于能够不可逆转地改变蛋白酶体活性位点内的催化苏氨酸残基。这种改变改变了酶的构象，显著削弱了其蛋白水解功能。该化合物表现出独特的反应模式，促进选择性相互作用，从而破坏蛋白质降解途径，最终影响细胞内稳态和信号级联。其动力学特征表明其作用迅速，强调了其在调节蛋白酶体活性方面的作用。

Clasto-Lactacystin β-内酯是 20S 蛋白酶体的一种选择性抑制剂，其独特之处在于能与活性位点苏氨酸形成共价键。这种相互作用会导致蛋白酶体发生构象转变，从而有效地阻止底物的进入，破坏蛋白质的正常周转。该化合物的反应性受其结构特征的影响，使其能够参与特定的分子相互作用，从而调节蛋白水解途径和细胞动力学。

8-Hydroxyquinoline hemisulfate salt hemihydrate（8-羟基喹啉半硫酸盐半水合物）通过其螯合特性与 20S 蛋白酶体产生独特的相互作用，从而促进蛋白酶体活性所必需的金属离子的结合。这种化合物能改变蛋白酶体的构象，影响底物识别和降解动力学。其独特的分子结构增强了选择性，可调节蛋白水解途径，并通过靶向相互作用影响细胞稳态。

Gliotoxin 是一种真菌代谢物，它通过与特定的硫醇基团形成共价键，与 20S 蛋白酶体发生独特的相互作用，从而抑制蛋白酶体的活性。这种相互作用会破坏蛋白酶体处理泛素化底物的能力，从而影响蛋白质周转和细胞应激反应。其独特的结构特征可以选择性地靶向蛋白酶体成分，从而影响各种信号通路和细胞功能。

AdaAhx3L3VS是一种合成化合物，可通过非共价相互作用调节20S蛋白酶体，增强底物结合亲和力。其独特的结构基序有助于稳定蛋白酶体的催化核心，促进高效的蛋白水解活性。该化合物具有独特的动力学特性，可快速周转特定的蛋白底物，从而影响细胞内稳态和调节通路。它与蛋白酶体成分的选择性结合凸显了其在调节蛋白稳态方面的潜力。

阿克拉霉素 A 是一种与 20S 蛋白酶体相互作用的复杂分子，具有独特的结合亲和力，可改变蛋白酶体结构的构象动态。它与活性位点的特异性相互作用提高了底物识别和处理效率。该化合物独特的立体化学结构会影响蛋白水解的动力学，从而对蛋白质降解途径产生独特的调节作用，进而影响细胞调控机制。