O uPA (ativador do plasminogênio do tipo uroquinase) e o tPA (ativador do plasminogênio tecidual), que são serino-proteases e membros da família da tripsina, são essenciais para o sistema de coagulação intrínseco. O tPA está envolvido principalmente na fibrinólise, enquanto o uPA medeia principalmente a migração celular e os processos de remodelação tecidual. O uPA e o tPA são responsáveis por dividir o plasminogênio, uma grande β-globulina sérica que é depositada nas fitas de fibrina dentro de um trombo. O uPA e o tPA têm como alvo preferencial o plasminogênio na ligação Arg-Val para produzir plasmina (também designada fibrinolisina), que é uma enzima semelhante à tripsina que atua nas ligações Arg-Lys na fibrina e no fibrinogênio e contribui para a ativação sistemática da cascata de coagulação. A cadeia A do uPA pode ser clivada, resultando em formas de baixa e alta massa molecular. O uPA e o tPA são regulados pelos membros da família serpina PAI-1 e PAI-2, que são inibidores de serina proteinase que se complexam com o uPA, o tPA e outras proteinases-alvo e, em seguida, se dissociam lentamente para produzir espécies divididas que se dobram em conformações inativas estáveis.
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