SNAP 23 Anticorpo (F-1): sc-373743

Nas células eucarióticas, o aparelho de Golgi recebe as proteínas recém-sintetizadas do retículo endoplasmático e entrega-as, após modificação covalente, ao seu destino na célula. No caso das proteínas orientadas para a membrana, pensa-se que este processo é efectuado através do transporte vesicular. O transporte vesicular correto é determinado pelo emparelhamento específico dos SNAREs associados à vesícula (v-SNAREs) com os da membrana alvo (t-SNAREs). Este complexo recruta então as proteínas solúveis de ligação NSF (SNAPs) e o fator sensível à N-etilmaleimida (NSF) para formar o complexo recetor SNAP (SNARE) altamente estável. A formação de um complexo SNARE aproxima a vesícula e a membrana alvo e pode fornecer a energia necessária para conduzir a fusão das bicamadas lipídicas. Uma proteína t-SNARE relacionada com a SNAP 25, a SNAP 23, é necessária para a exocitose, o que sugere que a SNAP 23 pode desempenhar um papel importante em eventos de fusão de membranas. O gene humano SNAP 23 codifica duas isoformas de SNAP 23, SNAP 23A e SNAP 23B. A SNAP 23B é idêntica a um fragmento da SNAP 23A, mas a SNAP 23B carece de 53 resíduos de aminoácidos (90 a 142) que estão presentes na SNAP 23A. A SNAP 23 é expressa de forma ubíqua e é um importante regulador do acoplamento e fusão de vesículas de transporte em todas as células de mamíferos.

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Referencias do SNAP 23 Anticorpo (F-1):

1. Função da t-SNARE SNAP-23 e das proteínas de membrana do transportador secretório (SCAMPs) na exocitose em mastócitos.  |  Castle, JD., et al. 2002. Mol Immunol. 38: 1337-40. PMID: 12217404
2. Expressão heterogénea das proteínas SNARE SNAP-23, SNAP-25, Syntaxin1 e VAMP no tecido paratiroideu humano.  |  Lu, M., et al. 2008. Mol Cell Endocrinol. 287: 72-80. PMID: 18457912
3. A deleção de SNAP-23 resulta em letalidade embrionária pré-implantação em ratos.  |  Suh, YH., et al. 2011. PLoS One. 6: e18444. PMID: 21479242
4. O domínio rico em cisteína da proteína associada ao sinaptossoma de 23 kDa (SNAP-23) regula a sua associação à membrana e a exocitose regulada dos mastócitos.  |  Agarwal, V., et al. 2019. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res. 1866: 1618-1633. PMID: 31260699
5. A depleção de SNAP-23 e Syntaxin 4 altera a homeostase das gotículas lipídicas durante a infeção por Chlamydia.  |  Monteiro-Brás, T., et al. 2019. Microb Cell. 7: 46-58. PMID: 32025513
6. A redução da O-GlcNAcilação da SNAP-23 promove a resistência à cisplatina através da indução da secreção de exossomas no cancro do ovário.  |  Qian, L., et al. 2021. Cell Death Discov. 7: 112. PMID: 34001861
7. A capacidade da SNAP-23 humana para gerar complexos SNARE ternários resistentes a SDS de elevado peso molecular é influenciada pelo conteúdo da bobina C-terminal.  |  Vaidyanathan, VV. and Binz, T. 2021. Biochem Biophys Rep. 28: 101150. PMID: 34703905
8. Inibição da ligação da SNAP-23 à sintaxina 4 por Munc18c.  |  Araki, S., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 234: 257-62. PMID: 9168999
9. SNAP-23 no rim de rato: colocalização com aquaporina-2 em vesículas do ducto coletor.  |  Inoue, T., et al. 1998. Am J Physiol. 275: F752-60. PMID: 9815132
10. Expressão diferencial das isoformas SNAP-25 e SNAP-23 na glândula adrenal.  |  Grant, NJ., et al. 1999. J Neurochem. 72: 363-72. PMID: 9886089

O anticorpo SNAP 23 preferido é o Anticorpo SNAP 23 (D-11): sc-374215.