SNAP 23 Anticorpo (E-5): sc-374060

Nas células eucarióticas, o aparelho de Golgi recebe as proteínas recém-sintetizadas do retículo endoplasmático e entrega-as, após modificação covalente, ao seu destino na célula. No caso das proteínas orientadas para a membrana, pensa-se que este processo é efectuado através do transporte vesicular. O transporte vesicular correto é determinado pelo emparelhamento específico dos SNAREs associados à vesícula (v-SNAREs) com os da membrana alvo (t-SNAREs). Este complexo recruta então as proteínas solúveis de ligação NSF (SNAPs) e o fator sensível à N-etilmaleimida (NSF) para formar o complexo recetor SNAP (SNARE) altamente estável. A formação de um complexo SNARE aproxima a vesícula e a membrana alvo e pode fornecer a energia necessária para conduzir a fusão das bicamadas lipídicas. Uma proteína t-SNARE relacionada com a SNAP 25, a SNAP 23, é necessária para a exocitose, o que sugere que a SNAP 23 pode desempenhar um papel importante em eventos de fusão de membranas. O gene humano SNAP 23 codifica duas isoformas de SNAP 23, SNAP 23A e SNAP 23B. A SNAP 23B é idêntica a um fragmento da SNAP 23A, mas a SNAP 23B carece de 53 resíduos de aminoácidos (90 a 142) que estão presentes na SNAP 23A. A SNAP 23 é expressa de forma ubíqua e é um importante regulador do acoplamento e fusão de vesículas de transporte em todas as células de mamíferos.

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Referencias do SNAP 23 Anticorpo (E-5):

1. Organização da maquinaria secretora no cérebro de roedores: distribuição das t-SNAREs, SNAP-25 e SNAP-23.  |  Chen, D., et al. 1999. Brain Res. 831: 11-24. PMID: 10411979
2. Envolvimento da SNAP-23 e da sintaxina 6 na exocitose de neutrófilos humanos.  |  Martín-Martín, B., et al. 2000. Blood. 96: 2574-83. PMID: 11001914
3. Fosforilação da SNAP-23 em plaquetas humanas activadas.  |  Polgár, J., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 44369-76. PMID: 12930825
4. As proteínas SNARE SNAP-25 e SNAP-23 apresentam diferentes afinidades para as jangadas lipídicas em células PC12. Regulação por domínios distintos ricos em cisteína.  |  Salaün, C., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 1236-40. PMID: 15542596
5. A SNAP-23 não é essencial para a exocitose constitutiva em células HeLa.  |  Okayama, M., et al. 2007. FEBS Lett. 581: 4583-8. PMID: 17825825
6. Um papel neuronal para a SNAP-23 no tráfico de receptores de glutamato pós-sinápticos.  |  Suh, YH., et al. 2010. Nat Neurosci. 13: 338-43. PMID: 20118925
7. O tratamento com TAT-SNAP-23 inibe o priming das funções dos neutrófilos que contribuem para o choque e/ou lesão pulmonar aguda extra-pulmonar induzida pela sépsis.  |  Bai, J., et al. 2015. Innate Immun. 21: 42-54. PMID: 24391146
8. A fosforilação da SNAP-23 em Ser95 causa uma alteração estrutural e regula negativamente a formação e maturação de fagossomas mediada pelo recetor Fc em macrófagos.  |  Sakurai, C., et al. 2018. Mol Biol Cell. 29: 1753-1762. PMID: 29771640
9. A metiotepina regula negativamente a SNAP-23 e inibe a desgranulação de células de leucemia basofílica de rato e mastócitos derivados da medula óssea de rato.  |  Kondo, D., et al. 2023. Eur J Immunol. 53: e2250360. PMID: 37736882
10. Distribuição tecidual de SNAP-23 e sua localização subcelular em células 3T3-L1.  |  Wong, PP., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 230: 64-8. PMID: 9020061

O anticorpo SNAP 23 preferido é o Anticorpo SNAP 23 (D-11): sc-374215.