PRX I Anticorpo (9D2): sc-59657
- PRX I Anticorpo 9D2é um anticorpo monoclonal produzido em camundongo IgG1 (kappa light chain) PRX I anticorpo fornecido em 100 µg/ml
- activada contra PRX I de comprimento total de origem human
- recomendado para a detecção de PRX I de mouse, rat e human origem em
- Atualmente, ainda não concluímos a identificação do(s) reagente(s) de deteção secundário(s) preferido(s) para PRX I Anticorpo (9D2). Este trabalho está em curso.
O anticorpo PRX I (9D2) é um anticorpo monoclonal de camundongo IgG1 κ PRX I (também designado anticorpo PRX I) que detecta a proteína PRX I de origem de camundongo, rato e humana por IP, IF e ELISA. O anticorpo PRX I (9D2) está disponível como anticorpo anti-PRX I não conjugado. A família da peroxirredoxina (PRX) compreende seis proteínas antioxidantes, PRX I, II, III, IV, V e VI, que protegem as células das espécies reativas de oxigênio (ROS), impedindo a oxidação de enzimas catalisada por metais. As proteínas PRX utilizam principalmente a tioredoxina como doadora de elétrons para a antioxidação, embora sejam bastante promíscuas em relação ao substrato de hidroperóxido. Além da proteção contra ROS, as peroxirredoxinas também estão envolvidas na proliferação, diferenciação e expressão gênica das células. As PRX I, II, IV e VI apresentam localização citoplasmática difusa, enquanto as PRX III e V apresentam localização mitocondrial distinta. O gene humano PRX I codifica uma proteína que é expressa em vários tecidos, incluindo fígado, rim, testículo, pulmão e sistema nervoso. A PRX II é expressa no testículo, enquanto a PRX III apresenta expressão no pulmão. As PRX I, II e III são superexpressas no câncer de mama e podem estar envolvidas em seu desenvolvimento ou progressão. Os níveis de proteína suprarregulados de PRX I e II na doença de Alzheimer (DA) e na síndrome de Down (SD) indicam o envolvimento de PRX I e II em sua patogênese. O gene humano PRX IV é abundantemente expresso em muitos tecidos. A PRX IV existe como uma proteína precursora, que só é detectada no testículo, e uma forma secretada processada. A PRX V também existe em duas formas, denominadas longa e curta. Assim como a PRX IV, a forma longa da PRX V é altamente expressa nos testículos. A forma curta da PRX V é mais amplamente expressa, com alta expressão no fígado, rim, coração e pulmão. A PRX VI, uma peroxirredoxina 1-Cys (também conhecida como proteína antioxidante 2 ou AOP2), é altamente expressa na maioria dos tecidos, principalmente nas células epiteliais. Localizada no citosol celular, a PRX VI funciona independentemente de outras peroxirredoxinas e proteínas antioxidantes, especializando-se na defesa antioxidante, no metabolismo de fosfolipídios do pulmão e na proteção de queratinócitos contra a morte celular induzida por espécies reativas de oxigênio.
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Referencias do PRX I Anticorpo (9D2):
- A peroxirredoxina I (proteína de stress de 23 kDa dos macrófagos) tem uma expressão elevada e alargada no sistema nervoso do rato. | Mizusawa, H., et al. 2000. Neurosci Lett. 283: 57-60. PMID: 10729633
- Da citoprotecção à supressão de tumores: o papel multifatorial das peroxirredoxinas. | Butterfield, LH., et al. 1999. Antioxid Redox Signal. 1: 385-402. PMID: 11233141
- Sobreexpressão da peroxirredoxina no cancro da mama humano. | Noh, DY., et al. 2001. Anticancer Res. 21: 2085-90. PMID: 11497302
- Níveis proteicos dos subtipos de peroxirredoxina humana em cérebros de pacientes com doença de Alzheimer e síndrome de Down. | Kim, SH., et al. 2001. J Neural Transm Suppl. 223-35. PMID: 11771746
- Expressão celular específica de peroxirredoxinas no pulmão humano e na sarcoidose pulmonar. | Kinnula, VL., et al. 2002. Thorax. 57: 157-64. PMID: 11828047
- Peroxiredoxinas. | Hofmann, B., et al. 2002. Biol Chem. 383: 347-64. PMID: 12033427
- Avanços na nossa compreensão da peroxiredoxina, uma proteína redox multifuncional de mamíferos. | Fujii, J. and Ikeda, Y. 2002. Redox Rep. 7: 123-30. PMID: 12189041
- Os ratinhos com uma mutação específica da peroxirredoxina 6 desenvolvem-se normalmente, mas são susceptíveis ao stress oxidativo. | Wang, X., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 25179-90. PMID: 12732627
- Purificação, caraterização e clonagem de uma proteína de ligação ao heme (23 kDa) no citosol do fígado de rato. | Iwahara, S., et al. 1995. Biochemistry. 34: 13398-406. PMID: 7577926
Informacoes sobre ordens
| Nome do Produto | Numero de Catalogo | UNID | Preco | Qde | FAVORITOS | |
PRX I Anticorpo (9D2) | sc-59657 | 100 µg/ml | $316.00 |