A pepsina é uma das principais enzimas proteolíticas segregadas pela mucosa gástrica. A pepsina é constituída por uma única cadeia polipeptídica e surge a partir do seu precursor, o pepsinogénio, através da remoção de um segmento de 41 aminoácidos do N-terminal. O pepsinogénio é sintetizado no revestimento do estômago e o ácido clorídrico, também produzido pela mucosa gástrica, é necessário para converter a enzima inativa e para manter a acidez ideal (pH 1-3) para a função da pepsina. A pepsina é particularmente eficaz na clivagem de ligações peptídicas que envolvem aminoácidos aromáticos. A pepsina apresenta uma especificidade extremamente ampla; embora as ligações que envolvem a fenilalanina e a leucina sejam preferidas, muitas outras são também clivadas em certa medida. A pepsina A é um membro da subfamília A1 da família das pepsinas e é a endopeptidase predominante no suco gástrico dos vertebrados. A pepsina A é inibida pela ovUS-1, uma serpina uterina.
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