PEPCK-M/PCK2 Anticorpo (62-W): sc-130388

O Anticorpo PEPCK-M (62-W) é um anticorpo PEPCK-M monoclonal de camundongo IgG2a κ (também designado anticorpo PCK2 ou anticorpo PEPCK2) que detecta a proteína PEPCK-M de origem humana por WB e IP. O anticorpo PEPCK-M (62-W) está disponível como anticorpo antiPEPCK-M não conjugado. O ajuste normal às mudanças nos níveis de glicose no sangue depende da sinalização da insulina, bem como das enzimas envolvidas na regulação da gliconeogênese. As alterações patológicas nesse processo são fundamentais para o fenótipo do diabetes tipo 2. A fosfoenolpiruvato carboxiquinase (PEPCK) desempenha uma função importante nesse processo, estimulando a produção hepática de glicose. A expressão da PEPCK é elevada em resposta ao glucagon e aos glicocorticoides, enquanto a insulina suprime a expressão. A modulação dos sinais que regem os níveis de PEPCK apresenta uma possível abordagem terapêutica para o tratamento da resistência à insulina e, consequentemente, da obesidade. A forma citosólica da PEPCK, conhecida como PEPCK-C, e a forma mitocondrial, conhecida como PEPCK-M, são codificadas por dois genes nucleares diferentes em camundongos, humanos e galinhas.

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Referencias do PEPCK-M/PCK2 Anticorpo (62-W):

1. [Novos aspectos dos mecanismos da diabetes esteroide e da regulação da produção hepática de glicose pela insulina e esteróides].  |  Barthel, A., et al. 2003. Med Klin (Munich). 98: 283-6. PMID: 12721674
2. Identificação de uma nova variante no promotor do gene da fosfoenolpiruvato carboxiquinase em doentes japoneses com diabetes tipo 2.  |  Horikawa, Y., et al. 2003. Horm Metab Res. 35: 308-12. PMID: 12916001
3. Novos conceitos na regulação da insulina na gluconeogénese hepática.  |  Barthel, A. and Schmoll, D. 2003. Am J Physiol Endocrinol Metab. 285: E685-92. PMID: 12959935
4. A expressão periférica sustentada de adiponectina transgénica compensa o desenvolvimento de obesidade induzida por dieta em ratos.  |  Shklyaev, S., et al. 2003. Proc Natl Acad Sci U S A. 100: 14217-22. PMID: 14617771
5. A proteína quinase activada por AMP regula a expressão do gene PEPCK através da fosforilação direta de um novo fator de transcrição do tipo 'dedo de zinco'.  |  Inoue, E. and Yamauchi, J. 2006. Biochem Biophys Res Commun. 351: 793-9. PMID: 17097062
6. A insulina e outros factores reguladores modulam o crescimento e a atividade da fosfoenolpiruvato carboxiquinase (PEPCK) das células primárias dos túbulos proximais do rim de coelho em meio isento de soro.  |  Wang, Y. and Taub, M. 1991. J Cell Physiol. 147: 374-82. PMID: 1710231
7. Estruturas da PEPCK citosólica do rato: uma visão do mecanismo de fosforilação e descarboxilação do ácido oxaloacético.  |  Sullivan, SM. and Holyoak, T. 2007. Biochemistry. 46: 10078-88. PMID: 17685635
8. Identificação de uma sequência no gene PEPCK que medeia um efeito negativo da insulina na transcrição.  |  O'Brien, RM., et al. 1990. Science. 249: 533-7. PMID: 2166335
9. A expressão de PEPCK-M no fígado de camundongo potencia, e não substitui, a gluconeogénese mediada por PEPCK-C.  |  Méndez-Lucas, A., et al. 2013. J Hepatol. 59: 105-13. PMID: 23466304
10. A insulina diminui o mRNA da PEPCK da célula H4IIE por um mecanismo que não envolve cAMP.  |  Beale, EG., et al. 1986. Diabetes. 35: 546-9. PMID: 3007246
11. PEPCK-M recupera o potencial anabólico de células tumorais de uma maneira dependente de PKC-ζ.  |  Hyroššová, P., et al. 2021. Cancer Metab. 9: 1. PMID: 33413684
12. Defeitos de glicosilação, compensados pela PEPCK-M, conduzem à entose em células de carcinoma da mama.  |  Hyroššová, P., et al. 2022. Cell Death Dis. 13: 730. PMID: 36002449

O anticorpo PEPCK/PCK1/PCK2 preferido é o Anticorpo PEPCK/PCK1/PCK2 (F-3): sc-271029.