MBP-probe Anticorpo (P2F1): sc-32747

É comum a utilização de vectores plasmídicos para a expressão de regiões codificantes de genes eucarióticos em hospedeiros bacterianos, insectos e mamíferos; esses vectores de expressão codificam frequentemente proteínas de fusão híbridas que consistem, em parte, em proteínas procarióticas e, em parte, em proteínas eucarióticas especificadas. Um desses sistemas utiliza a proteína de ligação à maltose (MBP), o produto de 370 aminoácidos do gene mal E de E. coli. Foram construídos vectores plasmídicos utilizando o domínio MBP que permitem a síntese de níveis elevados de proteínas de fusão MBP que podem ser purificadas numa única etapa por cromatografia de afinidade em resina de amilose reticulada. Uma vez ligada à amilose, a proteína MBP pode então ser separada da proteína alvo por clivagem pelo fator de coagulação Xa num local específico de quatro resíduos. Em alternativa, a proteína de fusão intacta pode ser especificamente eluída da resina através da adição de maltose livre em excesso. Após a eluição, a proteína de fusão MBP pode ser visualizada por análise Western blot ou por imunoprecipitação utilizando anticorpos específicos para o marcador MBP. Os sistemas de expressão que utilizam a etiqueta de fusão MBP incluem os vectores pCG-806fx e pMal.

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Referencias do MBP-probe Anticorpo (P2F1):

1. A proteína de ligação à maltose está aberta no estado de transição catalítica para a hidrólise de ATP durante o transporte de maltose.  |  Austermuhle, MI., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28243-50. PMID: 15117946
2. Uma construção de fusão de proteína de ligação à maltose produz uma plataforma de cristalografia robusta para MCL1.  |  Clifton, MC., et al. 2015. PLoS One. 10: e0125010. PMID: 25909780
3. Expressão fácil em mamíferos e cristalografia de proteínas humanas fundidas com proteínas de ligação à maltose.  |  Bokhove, M., et al. 2016. J Struct Biol. 194: 1-7. PMID: 26850170
4. Formas abertas e fechadas da proteína de ligação à maltose no seu estado nativo e de glóbulo fundido, estudadas por espetroscopia de ressonância paramagnética eletrónica.  |  Selmke, B., et al. 2018. Biochemistry. 57: 5507-5512. PMID: 30004675
5. Avaliação da atividade catalítica do domínio cinase de hATR marcado com proteína de ligação à maltose com fosforilação de p53 Ser-15.  |  Bhakuni, R., et al. 2018. Biochemistry. 57: 6592-6603. PMID: 30380295
6. Tanto os ligandos como os aglomerados macromoleculares ligam-se preferencialmente a conformações fechadas da proteína de ligação à maltose.  |  Ghosh, A., et al. 2019. Biochemistry. 58: 2208-2217. PMID: 30950267
7. As sequências de passagem podem promover dímeros entrelaçados numa variante comum da proteína de ligação à maltose.  |  Momin, AA., et al. 2019. Sci Rep. 9: 20396. PMID: 31892719
8. Fragmento variável de cadeia simples fundido com a proteína de ligação à maltose: uma plataforma modular de nanocarreadores para a administração direcionada de antitumorais.  |  Reche-Perez, FJ., et al. 2021. Biomater Sci. 9: 1728-1738. PMID: 33432316
9. Caracterização de heparinases fundidas com proteínas de ligação à maltose com maior termoestabilidade através da aplicação de ligantes rígidos e flexíveis.  |  Wu, X., et al. 2025. Biotechnol Appl Biochem. 72: 5-16. PMID: 39072851
10. As proteínas de fusão da proteína de ligação à maltose (MBP) com baixa ou nenhuma afinidade para as resinas de amilose podem ser purificadas numa única fase utilizando um novo anticorpo monoclonal anti-MBP.  |  Park, JH., et al. 1998. Mol Cells. 8: 709-16. PMID: 9895124

O anticorpo MBP-probe preferido é o Anticorpo MBP-probe (R29.6): sc-13564.