Date published: 2025-9-11

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LMP2 Anticorpo (G-2): sc-373971

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Fichas de dados
  • LMP2 Anticorpo G-2é um anticorpo monoclonal produzido em camundongo IgG1 (kappa light chain) fornecido em 200 µg/ml
  • específico para um epítopo mapeado entre os aminoácidos193-219 no C-terminus de LMP2 de human origem
  • Anti-LMP2 Anticorpo (G-2) é recomendado para a detecção de LMP2 de mouse, rat e human origem em WB, IP, IF e ELISA
  • Anticorpo anti-LMP2 O anticorpo anti-LMP2 (G-2) está disponível conjugado com agarose para IP; HRP para WB, IHC(P) e ELISA; e com fioeritrina ou FITC para IF, IHC(P) e FCM
  • também disponível conjugado com Alexa Fluor® 488, Alexa Fluor® 546, Alexa Fluor® 594 ou Alexa Fluor® 647 para WB (RGB), IF, IHC(P) e FCM, e para utilização com sistemas de imagiologia fluorescente RGB, tais como iBright™ FL1000, FluorChem™, Typhoon, Azure e outros sistemas comparáveis
  • também disponível conjugado com Alexa Fluor® 680 ou Alexa Fluor® 790 para WB (NIR), IF e FCM; para utilização com sistemas de deteção de infravermelhos próximos (NIR), tais como LI-COR®Odyssey®, iBright™ FL1000, FluorChem™, Typhoon, Azure e outros sistemas comparáveis
  • Entre em contato conosco e receba GRATUITAMENTE um amostra de 10 µg de LMP2 (G-2): sc-373971.
  • m-IgG Fc BP-HRP, 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRP e m-IgGκ BP-HRP são os reagentes de deteção secundários preferidos para LMP2 Antibody (G-2) para aplicações WB. Estes reagentes são agora oferecidos em pacotes com LMP2 Antibody (G-2)(ver informações de encomenda abaixo).

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    O Anticorpo LMP2 (G-2) é um anticorpo monoclonal LMP2 de camundongo IgG1 κ que detecta LMP2 de origem de camundongo, rato e humana por WB, IP, IF e ELISA. O anticorpo LMP2 (G-2) está disponível na forma de anticorpo anti-LMP2 não conjugado, bem como em várias formas conjugadas de anticorpo anti-LMP2, incluindo agarose, HRP, PE, FITC e vários conjugados Alexa Fluor®. O complexo eucariótico de proteases multicatalíticas, também conhecido como proteassoma, está presente tanto no núcleo como no citoplasma das células e contém pelo menos 15 subunidades não idênticas, que formam uma estrutura em forma de anel altamente ordenada. O proteassoma está envolvido numa via proteolítica dependente de ATP/Ubiquitina e expressa pelo menos cinco actividades proteolíticas distintas, incluindo a clivagem de péptidos após aminoácidos de cadeia ramificada ou aminoácidos hidrofóbicos volumosos. Dois componentes do proteassoma são as proteínas de baixa massa molecular LMP2 e LMP7, que se pensa ligarem o proteassoma à via de processamento de antigénios MHC classe I. Após estimulação com IFN-γ, as LMP2 e LMP7 deslocam subunidades de manutenção no proteassoma e activam as células T citotóxicas (CTL). A LMP2 e a LMP7 são produzidas como proteínas precursoras, que são processadas em subunidades que têm a capacidade de se complexar com o proteassoma. A LMP2 é expressa como duas formas de splicing alternativo, LMP2.l e LMP2.s, em linhas celulares linfoblastóides e em fibroblastos após estimulação com IFN-γ. A LMP7 também é expressa em duas formas, LMP7-E1 e E2, em vários tecidos.

    Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.

    Alexa Fluor® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

    LI-COR® e Odyssey® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

    Referencias do LMP2 Anticorpo (G-2):

    1. Polimorfismos da LMP2 e espondiloartropatias.  |  Maksymowych, W. 1999. Ann Rheum Dis. 58: 386-7. PMID: 10498583
    2. Trocas induzidas por interferão-gama de subunidades do sítio ativo do proteassoma 20S: porquê?  |  Groettrup, M., et al. 2001. Biochimie. 83: 367-72. PMID: 11295499
    3. Utilização alternativa de exões e processamento das subunidades do proteassoma codificadas pelo complexo principal de histocompatibilidade.  |  Früh, K., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 22131-40. PMID: 1429565
    4. A proteína Tat intracelular do HIV-1 reprime a transcrição constitutiva da LMP2 aumentando a atividade do proteassoma ao interferir com a ligação do IRF-1 ao STAT1.  |  Remoli, AL., et al. 2006. Biochem J. 396: 371-80. PMID: 16512786
    5. [Expressão e significado de LMP2 e PPM1A na doença trofoblástica gestacional].  |  Zhang, SS., et al. 2011. Zhonghua Fu Chan Ke Za Zhi. 46: 510-5. PMID: 22041443
    6. Imunogenicidade de um ADN plasmídeo multiepítopo que codifica epítopos de linfócitos T e B da proteína de membrana latente 2 (LMP2) do vírus Epstein-Barr como vacina em ratinhos.  |  Li, W., et al. 2013. Protein Pept Lett. 20: 1136-43. PMID: 23688153
    7. O IFN-γ controla diretamente o nível da proteína IL-33 através de um mecanismo dependente de STAT1- e LMP2.  |  Kopach, P., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 11829-11843. PMID: 24619410
    8. Componentes catalíticos do complexo de proteases multicatalíticas da pituitária bovina (proteasoma).  |  Cardozo, C. 1993. Enzyme Protein. 47: 296-305. PMID: 7697127
    9. Proteasoma humano LMP2 codificado pela histocompatibilidade principal. Organização genómica e uma nova forma de mRNA.  |  Singal, DP., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 1966-70. PMID: 7829535
    10. Dissociação e reassociação do complexo de proteases multicatalíticas da pituitária bovina.  |  Figueiredo-Pereira, ME., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 621-6. PMID: 8276861
    11. As subunidades LMP2 e LMP7 do proteassoma de tipo beta codificadas pelo complexo de histocompatibilidade principal. Evidências de que LMP2 e LMP7 são sintetizadas como proproteínas e que os níveis celulares de proteassomas 20S contendo mRNA e LMP são regulados diferencialmente.  |  Frentzel, S., et al. 1993. Eur J Biochem. 216: 119-26. PMID: 8365398
    12. O componente do proteassoma LMP7, codificado pelo complexo principal de histocompatibilidade: primeiros exões alternativos e processamento pós-tradução.  |  Glynne, R., et al. 1993. Eur J Immunol. 23: 860-6. PMID: 8458375

    Informacoes sobre ordens

    Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

    LMP2 Anticorpo (G-2)

    sc-373971
    200 µg/ml
    $316.00

    Pacote do LMP2 (G-2): m-IgG Fc BP-HRP

    sc-529622
    200 µg Ab; 10 µg BP
    $354.00

    Pacote do LMP2 (G-2): m-IgGκ BP-HRP

    sc-522574
    200 µg Ab, 40 µg BP
    $354.00

    Pacote do LMP2 (G-2): m-IgG1 BP-HRP

    sc-543610
    200 µg Ab; 20 µg BP
    $354.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) AC

    sc-373971 AC
    500 µg/ml, 25% agarose
    $416.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) HRP

    sc-373971 HRP
    200 µg/ml
    $316.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) FITC

    sc-373971 FITC
    200 µg/ml
    $330.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) PE

    sc-373971 PE
    200 µg/ml
    $343.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) Alexa Fluor® 488

    sc-373971 AF488
    200 µg/ml
    $357.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) Alexa Fluor® 546

    sc-373971 AF546
    200 µg/ml
    $357.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) Alexa Fluor® 594

    sc-373971 AF594
    200 µg/ml
    $357.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) Alexa Fluor® 647

    sc-373971 AF647
    200 µg/ml
    $357.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) Alexa Fluor® 680

    sc-373971 AF680
    200 µg/ml
    $357.00

    LMP2 Anticorpo (G-2) Alexa Fluor® 790

    sc-373971 AF790
    200 µg/ml
    $357.00

    LMP2 (G-2) peptídeo neutralizante

    sc-373971 P
    100 µg/0.5 ml
    $68.00

    What application is the blocking peptide sc-373971 P appropriate for?

    Asked by: DefinitelyNotMatt
    Thank you for your question. The blocking peptide is intended for use as a negative control, by pre-adsorbing the mouse monoclonal antibody against the antigen. For full protocol details, please contact our Technical Services Department or view our online protocol here: https://www.scbt.com/scbt/resources/protocols/peptide-neutralization
    Answered by: Technical Support
    Date published: 2017-02-24
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    Date published: 2017-01-20
    Rated 5 out of 5 by from Produced positive Western Blot data of LMP2Produced positive Western Blot data of LMP2 expression in Ramos and A-431 whole cell lysates. -SCBT QC
    Date published: 2015-03-28
    Rated 5 out of 5 by from Satisfactory Western Blot data of LMP2 expressionSatisfactory Western Blot data of LMP2 expression in Raji and HL-60 whole cell lysates. -SCBT QC
    Date published: 2013-01-15
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