A interleucina-8, ou IL-8, o membro prototípico da família de quimiocinas C-X-C, é uma citocina quimioatrativa envolvida na quimiotaxia e na ativação de neutrófilos. A expressão da IL-8 foi correlacionada a um grande número de doenças inflamatórias crônicas, incluindo a doença inflamatória intestinal (DII) e a aterosclerose. A IL-8 é dividida de um precursor de 99 aminoácidos em uma proteína biologicamente ativa de 72 aminoácidos, não glicosilada. Os monômeros e dímeros de IL-8 exibem um equilíbrio dinâmico tanto em solução livre quanto em formas ligadas à superfície celular e, portanto, regulam a quimiotaxia e a sinalização do receptor. Pesquisas demonstraram que a dimerização da IL-8 funciona como um regulador negativo da função do receptor de IL-8. Dois receptores de IL-8, designados IL-8RA e IL-8RB, foram descritos e compartilham 77% de identidade de sequência. Ambos são proteínas com domínio de sete transmembranas (7TMD), semelhantes aos receptores acoplados à proteína G e, além da IL-8, servem como receptores para outros membros das famílias de quimiocinas a e b.
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Referencias do IL-8 Anticorpo (NYR-HIL8):
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