Homocitrate Synthase Anticorpo (31F5): sc-57832

O Anticorpo Homocitrato Sintase (31F5) é um anticorpo monoclonal IgG1 de camundongo que detecta a Homocitrato Sintase de origem Saccharomyces cerevisiae por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP) e imunofluorescência (IF). O anticorpo anti-Homocitrato Sintase (31F5) está disponível no formato não conjugado. A Homocitrato Sintase, também conhecida como acetil-coenzima A:2-cetoglutarato C-transferase, desempenha um papel crucial como a primeira enzima na via biossintética da lisina, que é uma alça de feedback regulada pela L-lisina e é essencial para o crescimento e metabolismo de fungos e certas bactérias. Esta enzima catalisa a condensação do acetil-CoA e do α-cetoglutarato para produzir homocitrato e CoA, uma reação vital para a síntese da lisina, um aminoácido necessário para a produção de proteínas e para a função celular. Em particular, a Homocitrato Sintase é uma metaloenzima que requer zinco para a sua atividade, o que facilita a ligação do α-cetoglutarato ao local ativo, aumentando assim a eficiência catalítica. A Homocitrato Sintase é expressa em vários compartimentos celulares, incluindo o núcleo, o citoplasma e as mitocôndrias de Penicillium chrysogenum, indicando possíveis papéis reguladores adicionais para além da função enzimática. Esta localização multifacetada sublinha a importância da Homocitrato Sintase no metabolismo e regulação celular, tornando a Homocitrato Sintase um alvo significativo para a investigação em vias metabólicas e regulação enzimática.

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Referencias do Homocitrate Synthase Anticorpo (31F5):

1. A inativação da homocitrato sintase causa auxotrofia da lisina na levedura Schizosaccharomyces pombe, deficiente em superóxido dismutase contendo cobre/zinco.  |  Kwon, ES., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 1345-51. PMID: 16299000
2. Mecanismo químico ácido-base da homocitrato sintase de Saccharomyces cerevisiae.  |  Qian, J., et al. 2006. Biochemistry. 45: 12136-43. PMID: 17002313
3. Homocitrato sintase de Penicillium chrysogenum. Localização, purificação da isoenzima citosólica e sensibilidade à lisina.  |  Jaklitsch, WM. and Kubicek, CP. 1990. Biochem J. 269: 247-53. PMID: 2115771
4. Expressão da homocitrato sintase e teor de lisina em corpos de frutificação de diferentes estádios de desenvolvimento em Flammulina velutipes.  |  Liu, F., et al. 2015. Curr Microbiol. 70: 821-8. PMID: 25724343
5. Evidência de mutações no gene estrutural da homocitrato sintase em Saccharomycopsis lipolytica.  |  Gaillardin, C. and Heslot, H. 1979. Mol Gen Genet. 172: 185-92. PMID: 289893
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7. Envolvimento do subdomínio II no reconhecimento de acetil-CoA revelado pela estrutura cristalina da homocitrato sintase de Sulfolobus acidocaldarius.  |  Suzuki, T., et al. 2021. FEBS J. 288: 1975-1988. PMID: 32897601
8. A homocitrato sintase NifV de Paraburkholderia phymatum desempenha um papel fundamental na atividade da nitrogenase durante a simbiose com papilionóides e em condições de crescimento em vida livre.  |  Bellés-Sancho, P., et al. 2021. Cells. 10: PMID: 33924023
9. Homocitrato sintase de levedura.  |  Tucci, AF. and Ceci, LN. 1972. Arch Biochem Biophys. 153: 742-50. PMID: 4575437
10. Inibição por feedback da biossíntese de lisina em leveduras.  |  Tucci, AF. 1969. J Bacteriol. 99: 624-5. PMID: 5808085
11. A homocitrato sintase está localizada no núcleo da levedura Saccharomyces cerevisiae.  |  Chen, S., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 10839-46. PMID: 9099739
12. Caracterização e controlo da expressão da lisina do gene lys1 de Penicillium chrysogenum que codifica a homocitrato sintase.  |  Bañuelos, O., et al. 1999. Gene. 226: 51-9. PMID: 9889317