Hemoglobin α Anticorpo (B-9): sc-514906

O anticorpo anti-hemoglobina α (B-9) é um anticorpo monoclonal IgG1 de ratinho que detecta a hemoglobina α em amostras humanas através de aplicações como western blotting (WB), imunoprecipitação (IP), imunofluorescência (IF) e ensaio de imunoabsorção enzimática (ELISA). A hemoglobina α desempenha um papel crucial no transporte de oxigénio na corrente sanguínea, sendo um dos dois tipos de cadeias de globina que formam a estrutura tetramérica da hemoglobina, constituída por duas cadeias α e duas cadeias β. O bom funcionamento da hemoglobina α é vital para manter níveis adequados de oxigénio nos tecidos, uma vez que a hemoglobina α liga o oxigénio nos pulmões e liberta-o nos tecidos periféricos, um processo influenciado pela dinâmica estrutural. As cadeias α são codificadas pelos genes HBA1 e HBA2, localizados no cromossoma 16, e as mutações nestes genes podem levar a várias hemoglobinopatias, como a alfa-talassemia, que podem resultar em anemia e outras complicações de saúde. A interação da hemoglobina α com os grupos heme é significativa, uma vez que cada cadeia α se liga a um heme, permitindo a ligação reversível do oxigénio. A integridade estrutural e a funcionalidade da Hemoglobina α são essenciais para uma troca gasosa respiratória eficaz, tornando a Hemoglobina α um componente crítico do sistema circulatório. O anticorpo anti-hemoglobina α (B-9) é uma ferramenta valiosa para os investigadores que estudam as doenças relacionadas com a hemoglobina e os mecanismos fisiológicos do transporte de oxigénio.

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Referencias do Hemoglobin α Anticorpo (B-9):

1. Substituição do módulo de ligação do heme nas subunidades alfa e beta da hemoglobina. Implicações para diferentes mecanismos de regulação da estrutura proximal do heme entre a hemoglobina e a mioglobina.  |  Inaba, K., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 12438-45. PMID: 10777528
2. Desenvolvimento de um método de fusão de alta resolução para a deteção de variantes da hemoglobina alfa.  |  Shih, HC., et al. 2010. Clin Biochem. 43: 671-6. PMID: 20144601
3. As hemoglobinas α e β são ubíquas no pulmão humano, diminuem na fibrose pulmonar idiopática mas não na DPOC.  |  Ishikawa, N., et al. 2010. Respir Res. 11: 123. PMID: 20836851
4. Implicações da deposição colónica da cadeia livre de hemoglobina-α: um subproduto tecidular previamente desconhecido na doença inflamatória intestinal.  |  Myers, JN., et al. 2014. Inflamm Bowel Dis. 20: 1530-47. PMID: 25078150
5. Expressão das subunidades de hemoglobina-α e β em células epiteliais vaginais humanas e seu significado funcional.  |  Saha, D., et al. 2017. PLoS One. 12: e0171084. PMID: 28178273
6. Resolução dos produtos dos loci duplicados da cadeia alfa da hemoglobina por focalização isoeléctrica.  |  Whitney, JB., et al. 1979. Proc Natl Acad Sci U S A. 76: 867-71. PMID: 284410
7. Cancro Colorrectal Associado à Doença Inflamatória do Intestino: Translational and Transformational Risks Posed by Exogenous Free Hemoglobin Alpha Chain, A By-Product of Extravasated Erythrocyte Macrophage Erythrophagocytosis.  |  Bragg, MA., et al. 2023. Medicina (Kaunas). 59: PMID: 37476546
8. A transformação do excesso de cadeias alfa de hemoglobina em células beta-talassémicas é dependente do ATP.  |  Shaeffer, JR. 1983. J Biol Chem. 258: 13172-7. PMID: 6195159
9. O aldeído de ubiquitina aumenta a proteólise dependente de adenosina trifosfato das subunidades alfa da hemoglobina em hemolisados beta-talassémicos.  |  Shaeffer, JR. and Cohen, RE. 1997. Blood. 90: 1300-8. PMID: 9242565
10. A hemoglobina A0 e a hemoglobina alfa reticulada (alfa-DBBF) potenciam a agregação plaquetária induzida por agonistas através do recetor do tromboxano plaquetário.  |  Mondoro, TH., et al. 1998. Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol. 26: 1-16. PMID: 9507752

O anticorpo Hemoglobin α preferido é o Anticorpo Hemoglobin α (D-4): sc-514378.