O anticorpo anti-glicose oxidase (101) é um anticorpo IgM monoclonal de ratinho que detecta a proteína glicose oxidase de Aspergillus niger através de um ensaio de imunoabsorção enzimática (ELISA). O anticorpo anti-Glucose Oxidase (101) está disponível na forma não conjugada. A glucose oxidase é uma enzima dimérica que desempenha um papel crucial na oxidação da β-D-glucose em D-glucono-1,5-lactona, que subsequentemente se hidrolisa em ácido glucónico. Esta reação enzimática é vital não só para o metabolismo energético em vários organismos, mas também para a preservação dos alimentos, uma vez que a Glucose Oxidase gera peróxido de hidrogénio, um agente antibacteriano que ajuda a inibir o crescimento microbiano. A estrutura da enzima, caracterizada pela sua forma dimérica, é essencial para o seu funcionamento, uma vez que a interação entre as duas subunidades aumenta a estabilidade e a eficiência catalítica. A dependência da Glucose Oxidase do dinucleótido de flavina adenina (FAD) como cofator sublinha a importância das modificações pós-traducionais na atividade, uma vez que estas modificações podem influenciar a capacidade da enzima para aceitar electrões durante o processo de oxidação. Esta combinação única de propriedades estruturais e funcionais faz da Glucose Oxidase uma ferramenta valiosa em várias aplicações biotecnológicas, incluindo biossensores que monitorizam os níveis de glucose através da medição da carga eléctrica gerada durante a reação enzimática.
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
Alexa Fluor® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA
LI-COR® e Odyssey® são marcas registadas da LI-COR Biosciences
Referencias do Glucose Oxidase Anticorpo (101):
- Cinética e termodinâmica das flavinas livres e do sítio ativo redox à base de flavinas na glucose oxidase dissolvida em solução ou sequestrada num vidro derivado de sol-gel. | Hartnett, AM., et al. 1999. Anal Chem. 71: 1215-24. PMID: 10093498
- Contacto elétrico da glucose oxidase por reconstituição da superfície da apoproteína numa monocamada do cofator ácido borónico-FAD. | Zayats, M., et al. 2002. J Am Chem Soc. 124: 2120-1. PMID: 11878958
- Catálise da transferência de electrões durante a ativação de O2 pela flavoproteína glucose oxidase. | Roth, JP. and Klinman, JP. 2003. Proc Natl Acad Sci U S A. 100: 62-7. PMID: 12506204
- A identificação da inibina, o fator antibacteriano do mel, como peróxido de hidrogénio e a sua origem num sistema de glucose-oxidase do mel. | WHITE, JW., et al. 1963. Biochim Biophys Acta. 73: 57-70. PMID: 14000328
- Oxidação da glucose a ácido glucónico pela glucose oxidase num bioreactor de membrana. | Tomotani, EJ., et al. 2005. Appl Biochem Biotechnol. 121-124: 149-62. PMID: 15917595
- Localização da glucose oxidase durante a produção por Aspergillus niger. | Clarke, KG., et al. 2006. Appl Microbiol Biotechnol. 70: 72-7. PMID: 16133329
- Biossensor amperométrico de glucose baseado na montagem camada a camada de filmes multicamada compostos por quitosano, nanopartículas de ouro e elétrodo de Pt modificado com glucose oxidase. | Wu, BY., et al. 2007. Biosens Bioelectron. 22: 838-44. PMID: 16675215
- Frentes e impulsos numa reação enzimática catalisada pela glucose oxidase. | Míguez, DG., et al. 2007. Proc Natl Acad Sci U S A. 104: 6992-7. PMID: 17420460
- Um método eletroquímico para a deteção e identificação simultâneas de Escherichia coli, Staphylococcus aureus e Salmonella choleraesuis utilizando um biossensor composto de glucose oxidase-peroxidase. | Morales, MD., et al. 2007. Analyst. 132: 572-8. PMID: 17525815