O anticorpo FucT-IV (MY-1) é um anticorpo FucT-IV monoclonal de camundongo IgM que detecta FucT-IV de origem humana por IF e IHC(P). O Anticorpo FucT-IV (MY-1) está disponível na forma de anticorpo anti-FucT-IV não conjugado. As fucosiltransferases (FucTs) catalisam a associação covalente da fucose a diferentes ligações posicionais em moléculas aceitadoras de açúcar. As porções de hidratos de carbono geradas são ligadas covalentemente às superfícies celulares e são necessárias para assegurar um contorno de superfície que satisfaça uma variedade de funções fisiológicas. A FucT-IV (uma 1,3-fucosiltransferase IV), também conhecida como FUT4, FCT3A ou ELFT, é uma proteína de membrana de passagem única do tipo II com 405 aminoácidos que se localiza nas pilhas de golgi. Durante a embriogénese, a FucT-IV é altamente expressa na pele, fígado, rim, músculo e intestino delgado, onde catalisa a ligação glicosídica da a-fucose a várias moléculas, como as N-acetilactosaminas. Através da sua atividade catalítica, a FucT-IV participa na síntese de moléculas de hidratos de carbono como o antigénio de adesão celular CD15 (também conhecido como Lewis X), desempenhando assim um papel em eventos do ciclo celular como a apoptose e a ligação célula-célula. A sobreexpressão da FucT-IV está implicada em cancros epiteliais, o que sugere um possível papel da FucT-IV na carcinogénese.
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
Alexa Fluor® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA
LI-COR® e Odyssey® são marcas registadas da LI-COR Biosciences
Referencias do FucT-IV Anticorpo (MY-1):
- Um resíduo de lis sensível a piridoxal-5'-fosfato/NaBH(4), protegido por GDP-fucose, comum a alfa1-->3Fucosiltransferases humanas, corresponde a Lys(300) em FucT-IV. | Sherwood, AL., et al. 2000. Biochem Biophys Res Commun. 273: 870-6. PMID: 10891339
- As alfa(1,3)fucosiltransferases FucT-IV e FucT-VII exercem um controlo colaborativo sobre o recrutamento de leucócitos dependente de selectina e o homing de linfócitos. | Homeister, JW., et al. 2001. Immunity. 15: 115-26. PMID: 11485743
- Contribuições fisiopatológicas das fucosiltransferases na lesão por isquémia e reperfusão renal. | Burne, MJ. and Rabb, H. 2002. J Immunol. 169: 2648-52. PMID: 12193737
- Glicosilação no controlo da estrutura e função do contra-recetor da selectina. | Lowe, JB. 2002. Immunol Rev. 186: 19-36. PMID: 12234359
- Regulação das interações do PSGL-1 com a L-selectina, P-selectina e E-selectina: papel da fucosiltransferase-IV e -VII humana. | Martinez, M., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 5378-90. PMID: 15579466
- Análise estrutura-função de alfa 1-->3fucosiltransferases humanas. Um sítio sensível à N-etilmaleimida, protegido por GDP-fucose em FucT-III e FucT-V corresponde a Ser178 em FucT-IV. | Holmes, EH., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 8145-51. PMID: 7713918
- A fucosiltransferase FucT-VII regula a síntese do ligando E-selectina em células T humanas. | Knibbs, RN., et al. 1996. J Cell Biol. 133: 911-20. PMID: 8666674
- Um papel importante para a alfa 1,3 fucosiltransferase, FucT-VII, na adesão de leucócitos à E-selectina. | Wagers, AJ., et al. 1996. Blood. 88: 2125-32. PMID: 8822932
- A expressão de fucosiltransferases de leucócitos regula a ligação à E-selectina: relação com epítopos de hidratos de carbono previamente implicados. | Wagers, AJ., et al. 1997. J Immunol. 159: 1917-29. PMID: 9257857