EDD Anticorpo (C-3): sc-515485

O anticorpo EDD (C-3) é um anticorpo monoclonal IgG1 de camundongo que detecta EDD em amostras de camundongo, ratos e humanos através de aplicações como western blotting (WB), imunoprecipitação (IP), imunofluorescência (IF) e ensaio imunoenzimático (ELISA). A EDD, ou E3 identificada por Differential Display, desempenha um papel crucial na regulação celular, uma vez que a EDD está envolvida na via da ubiquitina-proteassoma, que é essencial para a degradação e renovação das proteínas. Este processo é vital para a manutenção da homeostase celular, para a regulação de várias funções celulares e para o controlo do ciclo celular, evitando assim o crescimento descontrolado das células que pode levar ao cancro. O EDD contém um domínio HECT (homólogo ao terminal carboxílico do E6-AP), que é caraterístico das E3 ubiquitina ligases, permitindo ao EDD facilitar a transferência de ubiquitina para as proteínas alvo. Esta modificação pós-traducional é importante, uma vez que a ubiquitina marca as proteínas para degradação, influenciando assim numerosos processos celulares, incluindo a transdução de sinais, a reparação do ADN e a apoptose. O anticorpo anti-EDD (C-3) é uma ferramenta valiosa para os investigadores que estudam os mecanismos de regulação das proteínas e as implicações da EDD na biologia do cancro.

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Referencias do EDD Anticorpo (C-3):

1. A EDD, a proteína dos discos hiperplásicos humanos, tem um papel na coactivação do recetor da progesterona e um potencial envolvimento na resposta aos danos no ADN.  |  Henderson, MJ., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26468-78. PMID: 12011095
2. EDD, o ortólogo humano do gene supressor de tumores dos discos hiperplásicos, está amplificado e sobreexpresso no cancro.  |  Clancy, JL., et al. 2003. Oncogene. 22: 5070-81. PMID: 12902990
3. A ubiquitina ligase E3 EDD regula a fase S e os pontos de controlo de danos no ADN G(2)/M.  |  Munoz, MA., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 3070-7. PMID: 18073532
4. O supressor tumoral putativo EDD interage com a APC e regula-a positivamente.  |  Ohshima, R., et al. 2007. Genes Cells. 12: 1339-45. PMID: 18076571
5. A fosfoproteína alfa4 interage com a EDD E3 ubiquitina ligase e com a proteína de ligação poli(A).  |  McDonald, WJ., et al. 2010. J Cell Biochem. 110: 1123-9. PMID: 20544796
6. A EDD-DDB1-VprBP E3 ligase associada a Dyrk2 inibe a telomerase através da degradação de TERT.  |  Jung, HY., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 7252-62. PMID: 23362280
7. A proteína Vpr do HIV-1 inibe a atividade da telomerase através do complexo EDD-DDB1-VPRBP E3 ligase.  |  Wang, X., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 15474-80. PMID: 23612978
8. A EDD E3 ubiquitina ligase induzida pela progestina liga-se à fosfoproteína α4 para regular a ubiquitinação e a degradação da proteína fosfatase PP2Ac.  |  McDonald, WJ., et al. 2014. Mol Cell Endocrinol. 382: 254-261. PMID: 24145130
9. Uma abordagem genómica funcional revela o papel transcricional do EDD na expressão e função do regulador da angiogénese ACVRL1.  |  Chen, HW., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1829: 1309-19. PMID: 24189493
10. EDD, uma ubiquitina-proteína ligase da via da regra N-end, associa-se a componentes do ponto de controlo da montagem do fuso e regula a resposta mitótica ao nocodazol.  |  Scialpi, F., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 12585-94. PMID: 25833949

O anticorpo EDD preferido é o Anticorpo EDD (B-11): sc-515494.