DDAH II Anticorpo (3E3): sc-293229

O Anticorpo DDAH II (3E3) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG2b kappa de camundongo que detecta a proteína DDAH II de origem humana por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP) e ensaio de imunoabsorção enzimática (ELISA). O anticorpo anti-DDAH II (3E3) está disponível no formato não conjugado. A DDAH II, um membro da família da dimetilarginina dimetilaminohidrolase, desempenha um papel crucial na regulação da produção de óxido nítrico, hidrolisando os inibidores endógenos dimetilarginina (ADMA) e monometil arginina (MMA). A DDAH II modula a função vascular e o fluxo sanguíneo, uma vez que uma atividade deficiente da DDAH leva à acumulação de ADMA, o que pode resultar na redução da síntese de óxido nítrico e subsequentes complicações cardiovasculares. A DDAH II é predominantemente expressa nas células endoteliais, onde a DDAH II facilita a indução da síntese de óxido nítrico em resposta ao ácido all-trans-retinóico (atRA). Esta regulação é vital para manter a homeostase vascular e prevenir a disfunção endotelial. As proteínas DDAH são altamente expressas em vários tecidos, incluindo o cólon, o rim, o estômago e o fígado, sublinhando a sua importância em múltiplos processos fisiológicos.

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Referencias do DDAH II Anticorpo (3E3):

1. A dimetilarginina dimetilaminohidrolase (DDAH) como molécula associada a lesões nervosas: localização do mRNA no cérebro de ratos e sua regulação positiva coincidente com a NO sintase neuronal (nNOS) em motoneurónios axotomizados.  |  Nakagomi, S., et al. 1999. Eur J Neurosci. 11: 2160-6. PMID: 10336684
2. Caracterização estrutural e funcional do sítio de Zn(II) na dimetilargininase-1 (DDAH-1) do cérebro bovino. A libertação de Zn(II) ativa a DDAH-1.  |  Knipp, M., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 40449-56. PMID: 11546769
3. O ácido all-trans-retinóico aumenta a síntese de óxido nítrico pelas células endoteliais: um papel para a indução da dimetilarginina dimetilaminohidrolase.  |  Achan, V., et al. 2002. Circ Res. 90: 764-9. PMID: 11964368
4. Deficiência da via da óxido nítrico sintase na diabetes mellitus: papel da dimetilarginina assimétrica e da dimetilarginina dimetilaminohidrolase.  |  Lin, KY., et al. 2002. Circulation. 106: 987-92. PMID: 12186805
5. A S-nitrosilação da dimetilarginina dimetilaminohidrolase regula a atividade da enzima: novas interacções entre a óxido nítrico sintase e a dimetilarginina dimetilaminohidrolase.  |  Leiper, J., et al. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99: 13527-32. PMID: 12370443
6. A dimetilargininase-1 livre de Zn(II) (DDAH-1) é inibida por uma Cys-S-nitrosilação específica.  |  Knipp, M., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 3410-6. PMID: 12441345
7. A expressão do ARNm do gene DDAH2 está inversamente associada a algumas caraterísticas relacionadas com o risco cardiovascular em jovens adultos saudáveis.  |  Puchau, B., et al. 2009. Dis Markers. 27: 37-44. PMID: 19822957
8. Associação do polimorfismo do gene DDAH2 com diabetes tipo 2 e hipertensão.  |  Seo, HA., et al. 2012. Diabetes Res Clin Pract. 98: 125-31. PMID: 22579530
9. Papel protetor do polimorfismo do gene DDAH2 (rs805304) em doentes com enfarte do miocárdio.  |  Pérez-Hernández, N., et al. 2014. Exp Mol Pathol. 97: 393-8. PMID: 25236572
10. Os polimorfismos dos genes DDAH1 e DDAH2 estão associados aos níveis plasmáticos de dimetilarginina assimétrica em doentes com disfunção erétil, mas não em controlos saudáveis.  |  Brites-Anselmi, G., et al. 2019. Nitric Oxide. 92: 11-17. PMID: 31394201
11. Percepções sobre a regulação positiva da expressão de DDAH2 por ação farmacológica.  |  Zhang, D., et al. 2022. Int J Cardiol. 364: 103. PMID: 35660556
12. Avaliação das contribuições de DDAH1 e DDAH2 para as perturbações psiquiátricas através de métodos in silico.  |  Kozlova, AA., et al. 2022. Int J Mol Sci. 23: PMID: 36233204