CCS Anticorpo (E-5): sc-365820

A superóxido dismutase-1 Cu-Zn (SOD-1) é um eliminador citosólico bem caracterizado de radicais livres de oxigénio que requer a ligação de cobre e zinco para potenciar a sua atividade enzimática. A chaperona de cobre para a SOD-1 (CCS) é essencial para a incorporação de cobre na SOD-1 e, por conseguinte, é necessária para a sua atividade enzimática. A CCS impede que os iões de cobre se liguem aos sequestradores de cobre intracelulares e fornece à enzima SOD-1 o cofator de cobre necessário. A CCS transporta o cobre apenas para a SOD-1 e não o transporta para as proteínas da mitocôndria, do núcleo ou da via secretora. A CCS interage com as formas selvagem e mutada da SOD-1 através dos domínios da CCS que são homólogos aos da SOD-1. A CCS existe como um homodímero que pode formar um heterodímero com a SOD-1 durante a carga de cobre. Embora muitos tecidos expressem a CCS, a chaperona é mais abundante nos rins, no fígado e nas células de Purkinje no neurónio do sistema nervoso central.

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Referencias do CCS Anticorpo (E-5):

1. Um ganho de atividade da superóxido dismutase (SOD) obtido com CCS, a metalochaperona de cobre para a SOD1.  |  Schmidt, PJ., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 36952-6. PMID: 10601249
2. Gene CCS humano: organização genómica e exclusão como candidato à esclerose lateral amiotrófica (ELA).  |  Silahtaroglu, AN., et al. 2002. BMC Genet. 3: 5. PMID: 11991808
3. Mecanismos de ativação da superóxido dismutase contendo Cu e Zn na ausência da chaperona CCS Cu.  |  Carroll, MC., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5964-9. PMID: 15069187
4. Maturação da SOD1 induzida pelo oxigénio: um papel fundamental para a formação de dissulfureto pela chaperona de cobre CCS.  |  Furukawa, Y., et al. 2004. EMBO J. 23: 2872-81. PMID: 15215895
5. A sobreexpressão da CCS em ratinhos G93A-SOD1 conduz a défices neurológicos acelerados com patologia mitocondrial grave.  |  Son, M., et al. 2007. Proc Natl Acad Sci U S A. 104: 6072-7. PMID: 17389365
6. Efeitos biológicos da CCS na ausência de ativação da enzima SOD1: implicações para a doença num modelo de ratinho para a ELA.  |  Proescher, JB., et al. 2008. Hum Mol Genet. 17: 1728-37. PMID: 18337307
7. Importação, maturação e função da SOD1 e da sua chaperona de cobre CCS no espaço intermembranar mitocondrial.  |  Kawamata, H. and Manfredi, G. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1375-84. PMID: 20367259
8. Efeito da CCS na acumulação de agregados contendo mutantes FALS SOD1 e na translocação mitocondrial de mutantes SOD1: implicação de uma hipótese de radicais livres.  |  Kim, HK., et al. 2011. Arch Biochem Biophys. 509: 177-85. PMID: 21354101
9. S-acilação de SOD1, CCS e um heterodímero estável de SOD1-CCS em medulas espinais humanas de indivíduos com e sem ELA.  |  Antinone, SE., et al. 2017. Sci Rep. 7: 41141. PMID: 28120938
10. Os rastreios CRISPR/Cas9 desvendam o miR-3689a-3p que regula a resistência ao sorafenib no carcinoma hepatocelular através da supressão do stress oxidativo mitocondrial dependente de CCS/SOD1.  |  Lu, Y., et al. 2023. Drug Resist Updat. 71: 101015. PMID: 37924725

O anticorpo CCS preferido é o Anticorpo CCS (H-7): sc-55561.