CCS Anticorpo (H-7): sc-55561

O anticorpo CCS (H-7) é um anticorpo monoclonal IgG1 de cadeia leve kappa de ratinho que detecta a proteína CCS de origem de ratinho, rato e humana por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP), imunofluorescência (IF), imunohistoquímica e ensaio de imunoabsorção enzimática (ELISA). O anticorpo CCS (H-7) está disponível em formas não conjugadas e em várias formas conjugadas, incluindo agarose, peroxidase de rábano (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato de fluoresceína (FITC) e vários conjugados Alexa Fluor®. A chaperona de cobre para a superóxido dismutase-1 (CCS) desempenha um papel fundamental na defesa antioxidante celular, facilitando a incorporação de cobre na superóxido dismutase-1 (SOD-1), uma enzima essencial para a desintoxicação dos radicais superóxidos nocivos. Este processo é vital porque a SOD-1 necessita de cobre e zinco como cofactores para funcionar eficazmente, e a CCS assegura que o cobre é entregue especificamente à SOD-1, evitando que o cobre se ligue a outras proteínas intracelulares de ligação ao cobre que poderiam perturbar a homeostase celular. A CCS é predominantemente expressa nos rins, no fígado e nas células de Purkinje do sistema nervoso central, realçando a importância da CCS em tecidos que são particularmente susceptíveis ao stress oxidativo. Além disso, a CCS existe como um homodímero e pode formar um heterodímero com a SOD-1 durante o processo de carregamento de cobre, o que sublinha a interação única da CCS com a SOD-1 e a sua importância na manutenção da atividade e estabilidade da SOD-1.

Alexa Fluor^® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR^® e Odyssey^® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do CCS Anticorpo (H-7):

1. Cobre livre intracelular indetetável: a necessidade de uma chaperona de cobre para a superóxido dismutase.  |  Rae, TD., et al. 1999. Science. 284: 805-8. PMID: 10221913
2. A chaperona de cobre para a superóxido dismutase é essencial para ativar a superóxido dismutase Cu/Zn dos mamíferos.  |  Wong, PC., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 2886-91. PMID: 10694572
3. Clonagem e mapeamento da chaperona de cobre da superóxido dismutase murina (Ccsd) e mapeamento do ortólogo humano.  |  Moore, SD., et al. 2000. Cytogenet Cell Genet. 88: 35-7. PMID: 10773661
4. Mecanismo de ativação da Cu,Zn-superóxido dismutase pela metalochaperona humana hCCS.  |  Rae, TD., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 5166-76. PMID: 11018045
5. Formação de heterodímeros entre a superóxido dismutase e a sua chaperona de cobre.  |  Lamb, AL., et al. 2000. Biochemistry. 39: 14720-7. PMID: 11101286
6. O mRNA de CCS e SOD1 é reduzido após suplementação com cobre em células mononucleares periféricas de indivíduos com alta concentração sérica de ceruloplasmina.  |  Suazo, M., et al. 2008. J Nutr Biochem. 19: 269-74. PMID: 17683925
7. Caracterização molecular e bioquímica de uma mutação única na CCS, a chaperona de cobre humana para a superóxido dismutase.  |  Huppke, P., et al. 2012. Hum Mutat. 33: 1207-15. PMID: 22508683
8. Arquitetura e anatomia do locus cromossómico no cromossoma 21 humano que codifica a superóxido dismutase Cu/Zn.  |  Levanon, D., et al. 1985. EMBO J. 4: 77-84. PMID: 3160582
9. cDNA e sequência de aminoácidos deduzida da superóxido dismutase Cu-Zn murina.  |  Bewley, GC. 1988. Nucleic Acids Res. 16: 2728. PMID: 3362683
10. A chaperona de cobre para a superóxido dismutase.  |  Culotta, VC., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 23469-72. PMID: 9295278
11. A chaperona de cobre CCS interage diretamente com a superóxido dismutase de cobre/zinco.  |  Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962
12. A chaperona de cobre CCS é abundante em neurónios e astrócitos no cérebro humano e de roedores.  |  Rothstein, JD., et al. 1999. J Neurochem. 72: 422-9. PMID: 9886096

Os anticorpos monoclonais para alvos proteicos de mamíferos e não-mamíferos representam essencialmente todos os alvos cobertos por anticorpos policlonais. Mais de 8.300 dos nossos anticorpos são oferecidos como conjugados ImmunoCruz^®, o que elimina a necessidade de um anticorpo secundário.

Os anticorpos da Santa Cruz Biotechnology têm mais de 360.000 citações em pesquisas. O anticorpo Anti-CCS Antibody (H-7) tem 16 citações numa variedade de publicações científicas.

Os anticorpos primários como o Anti-CCS Antibody (H-7) para proteínas-alvo de mamíferos são recomendados para a deteção de uma série de espécies de mamíferos, principalmente de ratazanas, ratos e humanos. Muitos anticorpos de mamíferos são também ideais para a investigação veterinária e reactivos com alvos proteicos ovinos, suínos, caprinos, felinos, caninos, bovinos e equinos. Os anticorpos monoclonais primários da Santa Cruz Biotechnology são adequados para aplicações de investigação laboratorial e não se destinam a utilização diagnóstica ou terapêutica.

CCS Especificações do anticorpo (H-7)

Nome alternativo do produto: CCS

Nome do Clone do Produto: H-7

Classificação: Acorpo Primário

Clonalidade: Anticorpo monoclonal

Isótipo do anticorpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: 1-274

Alvo de Epitopo: CCS

Espécie de Epítopo: human

Reatividade/Deteção do Produto: CCS

Reatividade/Deteção de Espécies: mouse, rat, human

Reatividade Adicional de Mamíferos: N/A

Reatividade Adicional de Não-Mamíferos: N/A

Aplicações: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Informações sobre o tratamento: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citações de pesquisa: 16 citações em várias publicações científicas

Conjugados/Formas disponíveis para o Anticorpo CCS (H-7): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin