CCS Anticorpo (E-1): sc-55560
- CCS Anticorpo E-1é um anticorpo monoclonal produzido em camundongo IgG2b (kappa light chain) fornecido em 200 µg/ml
- o contra os aminoácidos 1-274 que representam o comprimento total CCS de origem human
- recomendado para a detecção de CCS of human origin by WB, IP, IF and ELISA; Não reage com CCS of mouse and rat origin
- O m-IgGκ BP-HRP é o reagente de deteção secundário preferido para o anticorpo CCS (E-1) para aplicações WB. Este reagente é agora oferecido num pacote com o anticorpo CCS (E-1)(ver informações de encomenda abaixo). Para mais conjugados m-IgGκ BP, ver a nossa lista completa de Proteínas de Ligação IgG de Rato.
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A superóxido dismutase-1 Cu-Zn (SOD-1) é um eliminador citosólico bem caracterizado de radicais livres de oxigénio que requer a ligação de cobre e zinco para potenciar a sua atividade enzimática. A chaperona de cobre para a SOD-1 (CCS) é essencial para a incorporação de cobre na SOD-1 e, por conseguinte, é necessária para a sua atividade enzimática. A CCS impede que os iões de cobre se liguem aos sequestradores de cobre intracelulares e fornece à enzima SOD-1 o cofator de cobre necessário. A CCS transporta o cobre apenas para a SOD-1 e não o transporta para as proteínas da mitocôndria, do núcleo ou da via secretora. A CCS interage com as formas selvagem e mutada da SOD-1 através dos domínios da CCS que são homólogos aos da SOD-1. A CCS existe como um homodímero que pode formar um heterodímero com a SOD-1 durante a carga de cobre. Embora muitos tecidos expressem a CCS, a chaperona é mais abundante nos rins, no fígado e nas células de Purkinje no neurónio do sistema nervoso central.
Alexa Fluor® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA
LI-COR® e Odyssey® são marcas registadas da LI-COR Biosciences
Referencias do CCS Anticorpo (E-1):
- O oxigénio e a chaperona de cobre CCS regulam a ativação pós-traducional da Cu,Zn superóxido dismutase. | Brown, NM., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5518-23. PMID: 15064408
- Ativação da Cu,Zn-superóxido dismutase na ausência de oxigénio e da chaperona de cobre CCS. | Leitch, JM., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 21863-21871. PMID: 19542232
- Regulação da chaperona de cobre CCS por ubiquitinação mediada por XIAP. | Brady, GF., et al. 2010. Mol Cell Biol. 30: 1923-36. PMID: 20154138
- Importação, maturação e função da SOD1 e da sua chaperona de cobre CCS no espaço intermembranar mitocondrial. | Kawamata, H. and Manfredi, G. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1375-84. PMID: 20367259
- Chaperones CCS, ATOX e COXIV respostas à suplementação de cobre em adultos saudáveis. | Araya, M., et al. 2012. Biometals. 25: 383-91. PMID: 22124795
- Uma atividade de chaperona molecular da CCS restaura a maturação dos mutantes SOD1 fALS. | Luchinat, E., et al. 2017. Sci Rep. 7: 17433. PMID: 29234142
- A ativação da superóxido dismutase de cobre-zinco (Sod1) termina a interação entre a sua chaperona de cobre (Ccs) e o domínio citosólico de ligação a metais do importador de cobre Ctr1. | Skopp, A., et al. 2019. Biometals. 32: 695-705. PMID: 31292775
- Mutações na Superóxido Dismutase 1 (Sod1) ligadas à Esclerose Lateral Amiotrófica Familiar podem perturbar a ligação de alta afinidade ao zinco promovida pela Chaperona de Cobre para Sod1 (Ccs). | Boyd, SD., et al. 2020. Molecules. 25: PMID: 32121118
- A Variante Patogénica R163W da Chaperona de Cobre para Sod1 (Ccs) Funciona como uma Anti-chaperona. | Zhang, B., et al. 2024. Biochemistry. 63: 2051-2062. PMID: 39099176
- A chaperona de cobre CCS interage diretamente com a superóxido dismutase de cobre/zinco. | Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962
Informacoes sobre ordens
| Nome do Produto | Numero de Catalogo | UNID | Preco | Qde | FAVORITOS | |
CCS Anticorpo (E-1) | sc-55560 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
Pacote do CCS (E-1): m-IgGκ BP-HRP | sc-534262 | 200 µg Ab; 40 µg BP | $354.00 |