cathepsin L Anticorpo (B-8): sc-393770

A família de enzimas proteolíticas da catepsina contém diversas classes de proteases. A classe da cisteína protease compreende as catepsinas B, L, H, K, S e O. A classe da aspartil protease é composta pelas catepsinas D e E. A catepsina G pertence à classe da serina protease. A maioria das catepsinas é lisossômica e cada uma delas está envolvida no metabolismo celular, participando de vários eventos, como a biossíntese de peptídeos e a degradação de proteínas. A catepsina L (também designada como proteína excretada principal, MEP ou CATL) é membro da família da peptidase C1 e foi identificada como a proteína mais intimamente relacionada à catepsina H. É uma cisteína proteinase lisossômica que medeia o catabolismo de proteínas intracelulares para colágeno, elastina e inibidor de protease α-1. A catepsina L é um dímero composto por cadeias pesadas e leves ligadas por dissulfeto, ambas produzidas a partir de um único precursor de proteína. Foram encontradas pelo menos duas variantes de transcrição que codificam a mesma proteína para esse gene. Os fibroblastos de camundongo transformados estimulados por fatores de crescimento ou promotores de tumor secretam uma forma de catepsina L.

O anticorpo cathepsin L preferido é o Anticorpo cathepsin L (33/2): sc-32320.