APEH Anticorpo (G-6): sc-376612

O Anticorpo APEH (G-6) é um anticorpo monoclonal APEH κ de camundongo IgM (também designado anticorpo APEH) que detecta a proteína APEH de origem de camundongo, rato e humana por WB, IP, IF e ELISA. O anticorpo APEH (G-6) está disponível como anticorpo anti-APEH não conjugado. A APEH (Acyl-peptide hydrolase), também conhecida como APH, OPH ou ACPH, é uma proteína citoplasmática de 732 aminoácidos que existe como um homotetrâmero e funciona para catalisar a hidrólise de aminoácidos acetilados N-terminais de pequenos péptidos acetilados. Uma vez hidrolisado a partir do péptido alvo, o aminoácido acetilado é posteriormente processado por uma aminoacilase para produzir acetato e um aminoácido livre. O gene que codifica a APEH humana localiza-se numa região do cromossoma 3 que está suprimida em vários tipos de cancro, incluindo o carcinoma de células renais e o carcinoma de pequenas células do pulmão, o que sugere que a APEH pode estar envolvida em processos de transformação tumoral. O cromossoma 3 é constituído por cerca de 214 milhões de bases que codificam mais de 1100 genes, incluindo um grupo de genes de receptores de quimiocinas (CKR) e uma variedade de loci de genes relacionados com o cancro humano. Os principais genes supressores de tumores no cromossoma 3 incluem os que codificam o mediador da apoptose RASSF1, o regulador da migração celular HYAL1 e o supressor da angiogénese SEMA3B.

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Referencias do APEH Anticorpo (G-6):

1. Investigações estruturais da acilpeptídeo hidrolase de eritrócitos humanos por procedimentos de espetrometria de massa.  |  Scaloni, A., et al. 1999. J Protein Chem. 18: 349-60. PMID: 10395453
2. Acilpeptídeo hidrolase: inibidores e alguns resíduos do sítio ativo da enzima humana.  |  Scaloni, A., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 3811-8. PMID: 1740429
3. Mecanismo de inibição dos antibióticos carbapenemes na acilpeptídeo hidrolase, uma enzima chave na interação com o ácido valpróico.  |  Suzuki, E., et al. 2011. Xenobiotica. 41: 958-63. PMID: 21770850
4. A inibição da acilpeptídeo hidrolase como estratégia direcionada para induzir a regulação negativa do proteasoma.  |  Palmieri, G., et al. 2011. PLoS One. 6: e25888. PMID: 22016782
5. Identificação e caraterização de uma nova hidrolase de acilpeptídeos de Sulfolobus solfataricus: perspectivas estruturais e funcionais.  |  Gogliettino, M., et al. 2012. PLoS One. 7: e37921. PMID: 22655081
6. Um gene próximo do local D3F15S2 em 3p é expresso no rim humano normal, mas não é expresso ou apenas o é a um nível severamente reduzido em 11 de 15 carcinomas primários de células renais (CCR).  |  Erlandsson, R., et al. 1990. Oncogene. 5: 1207-11. PMID: 2392324
7. O locus DNF15S2 em 3p21 é transcrito no pulmão normal e no cancro do pulmão de pequenas células.  |  Naylor, SL., et al. 1989. Genomics. 4: 355-61. PMID: 2565880
8. Estudo computacional da ligação competitiva do glucuronido do ácido valpróico e dos antibióticos carbapenem à acilpeptídeo hidrolase.  |  Ishikawa, T., et al. 2017. Drug Metab Pharmacokinet. 32: 201-207. PMID: 28734645
9. Polimorfismo da região reguladora do gene APEH (c.-521G>C, rs4855883) como fator preditivo relevante para a mucosite oral induzida por radioterapia e para a sobrevivência global em doentes com cancro da cabeça e pescoço.  |  Brzozowska, A., et al. 2018. Oncotarget. 9: 29644-29653. PMID: 30038710
10. Descoberta de uma sonda fluorogénica activada por enzima para a caraterização in vivo da acilaminoacil-peptídeo hidrolase.  |  Liu, SY., et al. 2025. Anal Chem. 97: 2204-2213. PMID: 39862163
11. Mapeamento da deleção do cromossoma 3p no cancro do colo uterino humano.  |  Kohno, T., et al. 1993. Oncogene. 8: 1825-32. PMID: 8099726
12. A sequência nucleotídica da enzima libertadora de ácido acilamino humano.  |  Mitta, M., et al. 1996. DNA Res. 3: 31-5. PMID: 8724851

Os anticorpos monoclonais para alvos proteicos de mamíferos e não-mamíferos representam essencialmente todos os alvos cobertos por anticorpos policlonais. Mais de 8.300 dos nossos anticorpos são oferecidos como conjugados ImmunoCruz^®, o que elimina a necessidade de um anticorpo secundário.

Os anticorpos da Santa Cruz Biotechnology têm mais de 360.000 citações em pesquisas. O anticorpo Anti-APEH Antibody (G-6) tem 1 citações numa variedade de publicações científicas.

Os anticorpos primários como o Anti-APEH Antibody (G-6) para proteínas-alvo de mamíferos são recomendados para a deteção de uma série de espécies de mamíferos, principalmente de ratazanas, ratos e humanos. Muitos anticorpos de mamíferos são também ideais para a investigação veterinária e reactivos com alvos proteicos ovinos, suínos, caprinos, felinos, caninos, bovinos e equinos. Os anticorpos monoclonais primários da Santa Cruz Biotechnology são adequados para aplicações de investigação laboratorial e não se destinam a utilização diagnóstica ou terapêutica.

APEH Especificações do anticorpo (G-6)

Nome alternativo do produto: APEH

Nome do Clone do Produto: G-6

Classificação: Acorpo Primário

Clonalidade: Anticorpo monoclonal

Isótipo do anticorpo: IgM kappa light chain

Aminoácidos: 23-59

Alvo de Epitopo: APEH

Espécie de Epítopo: human

Reatividade/Deteção do Produto: APEH

Reatividade/Deteção de Espécies: mouse, rat, human

Reatividade Adicional de Mamíferos: N/A

Reatividade Adicional de Não-Mamíferos: N/A

Aplicações: WB, IP, IF, ELISA

Informações sobre o tratamento: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citações de pesquisa: 1 citações em várias publicações científicas

Conjugados/Formas disponíveis para o Anticorpo APEH (G-6): P: Blocking Peptide