Date published: 2025-12-12

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Anti-c-Myc Agarose

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Nomes alternativos:
Anti-c-Myc Agarose also known as Anti-c-Myc
Aplicacao:
Anti-c-Myc Agarose é uma resina de imunoprecipitação de alta afinidade ideal para a purificação de proteínas recombinantes marcadas com c-Myc
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

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O Anti-c-Myc Agarose é uma resina de imunoprecipitação de alta afinidade ideal para a purificação de proteínas recombinantes marcadas com c-Myc expressas em sistemas de expressão humana in vitro e lisados de células bacterianas e de mamíferos. Características do Anti-c-Myc Agarose: - Específico - o anticorpo monoclonal anti-c-Myc altamente específico (clone 9E10) permite alto rendimento e alta pureza para imunoprecipitação. - Escalável - disponível em embalagens de resina de 2 mL e 10 mL para permitir purificações ou imunoprecipitações em maior escala. - Versátil - pode ser usado em colunas de rotação ou gravidade, bem como em cartuchos de FPLC. - Conveniente - reagentes para eluir e detectar proteínas de fusão marcadas com c-Myc estão disponíveis separadamente. O anticorpo anti-c-Myc usado para fabricar o Anti-c-Myc Agarose é um anticorpo monoclonal IgG1 de camundongo altamente específico (clone 9E10) que reconhece a marca de epítopo c-Myc (EQKLISEEDL) derivada do oncogene c-myc humano (p62 c-myc). O suporte é agarose reticulada de 4%. Essa resina de afinidade anti-c-Myc pode ser embalada em colunas de purificação por gravidade, colunas de purificação por centrifugação ou cartuchos para instrumentos FPLC para purificar proteínas de fusão c-Myc expressas em células bacterianas ou de mamíferos. Aplicações: - Purificação de proteínas de fusão c-Myc. - Purificação em larga escala de proteínas recombinantes marcadas com c-Myc. - Enriquecimento de alto rendimento de proteínas de fusão e parceiros de interação. - Experimentos de IP e co-IP. O Anti-c-Myc Agarose é fornecido como uma pasta a 25%. Após a incubação com uma amostra, a proteína de fusão marcada com c-Myc é capturada nas esferas de agarose. Após etapas simples de lavagem, a proteína marcada é facilmente eluída da resina usando glicina 0,1M (pH 2,0-2,8), NaSCN 3M ou NaOH 50 mM, dependendo da aplicação subsequentes da proteína purificada. Para a eluição de proteínas altamente funcionais, o peptídeo c-Myc também pode ser usado para eluir a proteína marcada com c-Myc. O anticorpo anti-c-Myc pode ser usado para detectar a presença da proteína marcada por Western blot. Em experimentos com uma proteína de fusão marcada com c-Myc (26 a 29 kDa), a resina forneceu uma capacidade de ligação protéica de 102 a 144 nmol de proteína por mL de resina sedimentada. A capacidade de eluição foi de pelo menos 18 a 19 nmol por mL de resina sedimentada usando glicina 0,1M, pH 2,8. A capacidade de ligação e eluição varia de acordo com a proteína de fusão c-Myc e o método de eluição.


Anti-c-Myc Agarose Referencias

  1. A ligação 14-3-3 regula a atividade catalítica da quinase Wee1 humana.  |  Rothblum-Oviatt, CJ., et al. 2001. Cell Growth Differ. 12: 581-9. PMID: 11751453
  2. Oligomerização de receptores acoplados à proteína G demonstrada por co-imunoprecipitação selectiva.  |  Salim, K., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 15482-5. PMID: 11854302
  3. Montagem do aparelho de descodificação da selenocisteína dependente de tRNA(Sec) acoplado.  |  Zavacki, AM., et al. 2003. Mol Cell. 11: 773-81. PMID: 12667458
  4. A quinase Chk1 regula negativamente a função mitótica da fosfatase Cdc25A através da ligação a 14-3-3.  |  Chen, MS., et al. 2003. Mol Cell Biol. 23: 7488-97. PMID: 14559997
  5. O produto do gene ORF73 do herpesvírus saimiri interage com os cromossomas mitóticos da célula hospedeira e auto-associa-se através do seu terminal C.  |  Calderwood, MA., et al. 2004. J Gen Virol. 85: 147-153. PMID: 14718629
  6. Uma substituição de um único aminoácido numa subunidade do proteassoma desencadeia a agregação de proteínas ubiquitinadas em células neuronais sob stress.  |  Li, Z., et al. 2004. J Neurochem. 90: 19-28. PMID: 15198663
  7. Identificação de proteínas que interagem com a fosfatase FCP1 do RNAPII: FCP1 forma um complexo com a arginina metiltransferase PRMT5 e é um substrato para a metilação mediada por PRMT5.  |  Amente, S., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 683-9. PMID: 15670829
  8. As respostas ao stress salino em Arabidopsis utilizam uma via de transdução de sinal relacionada com a sinalização do stress do retículo endoplasmático.  |  Liu, JX., et al. 2007. Plant J. 51: 897-909. PMID: 17662035
  9. A SUMOilação da proteína de matriz M1 modula a montagem e a morfogénese do vírus da gripe A.  |  Wu, CY., et al. 2011. J Virol. 85: 6618-28. PMID: 21507966
  10. Análise In Vitro da Remodelação e Desmontagem do Complexo Ribonucleoproteico.  |  Zhou, HL. and Lou, H. 2016. Methods Mol Biol. 1421: 69-78. PMID: 26965258
  11. Ensaio de reconstituição in vitro da biogénese de miRNA por Arabidopsis DCL1.  |  Wang, T., et al. 2015. Bio Protoc. 5: PMID: 27430007
  12. PPPDE1 é uma nova deubiquitinase pertencente a uma família de cisteína isopeptidase.  |  Xie, X., et al. 2017. Biochem Biophys Res Commun. 488: 291-296. PMID: 28483520
  13. Proteínas 14-3-3 activadas por cálcio como um interrutor molecular na tolerância ao stress salino.  |  Yang, Z., et al. 2019. Nat Commun. 10: 1199. PMID: 30867421
  14. O resíduo de cisteína no 424º da piruvato quinase M2 é crucial para a tetramerização e a capacidade de resposta ao stress oxidativo.  |  Masaki, S., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 526: 973-977. PMID: 32295714
  15. ABRO1 estabiliza a deubiquitinase BRCC3 através da inibição da sua degradação mediada pela E3 ubiquitina ligase WWP2.  |  Zhang, W., et al. 2021. FEBS Lett. 595: 169-182. PMID: 33107021

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

Anti-c-Myc Agarose, 2 ml

sc-500771
2 ml
$799.00

Anti-c-Myc Agarose, 10 ml

sc-500771A
10 ml
$2519.00