ACADS Anticorpo (G-10): sc-365953

O Anticorpo ACADS (G-10) é um anticorpo monoclonal ACADS κ de camundongo IgG2b (também designado anticorpo ACADS) que detecta a proteína ACADS de origem de camundongo, rato e humana por WB, IP, IF, IHC(P) e ELISA. O anticorpo ACADS (G-10) está disponível na forma de anticorpo anti-ACADS não conjugado, bem como em várias formas conjugadas de anticorpo anti-ACADS, incluindo agarose, HRP, PE, FITC e vários conjugados Alexa Fluor®. A ACADS (acil-Coenzima A desidrogenase, C-2 a C-3 de cadeia curta), também conhecida como SCAD ou ACAD3, é uma flavoproteína mitocondrial homotetramérica de 412 aminoácidos que pertence à família da acil-CoA desidrogenase. A ACADS catalisa o passo limitador da taxa da via de beta-oxidação mitocondrial dos ácidos gordos. As mutações da ACADS têm sido associadas a defeitos na oxidação dos ácidos gordos e a doenças metabólicas, como a deficiência de acil-CoA desidrogenase de cadeia curta (deficiência de SCAD), uma doença autossómica recessiva que resulta em acidose aguda e fraqueza muscular em bebés e miopatia de armazenamento de lípidos em adultos. A SCADS leva à acumulação de butirilcarnitina e ácido etilmalónico no sangue e na urina. A ACADS contém quatro domínios FAD.

Alexa Fluor^® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR^® e Odyssey^® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do ACADS Anticorpo (G-10):

1. A deficiência na beta-oxidação de ácidos gordos de cadeia curta afecta as oscilações theta durante o sono.  |  Tafti, M., et al. 2003. Nat Genet. 34: 320-5. PMID: 12796782
2. Desdobramento térmico da acil-CoA desidrogenase de cadeia média e da iso(3)valeril-CoA desidrogenase: estudo do efeito de defeitos genéticos na estabilidade da enzima.  |  Nasser, I., et al. 2004. Biochim Biophys Acta. 1690: 22-32. PMID: 15337167
3. A acil-CoA desidrogenase-9 humana desempenha um novo papel na beta-oxidação mitocondrial de ácidos gordos insaturados.  |  Ensenauer, R., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 32309-16. PMID: 16020546
4. Estruturas cristalinas da nitroalcano oxidase: perspectivas sobre o mecanismo de reação a partir de um complexo covalente da flavoenzima preso durante a rotação.  |  Nagpal, A., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1138-50. PMID: 16430210
5. Heterogeneidade clínica, bioquímica e genética na deficiência de acil-coenzima A desidrogenase de cadeia curta.  |  van Maldegem, BT., et al. 2006. JAMA. 296: 943-52. PMID: 16926354
6. A mutação do gene da acil-CoA desidrogenase de cadeia curta (c.319C>T) apresenta-se com heterogeneidade clínica e é candidata a mutação fundadora em indivíduos de origem judaica Ashkenazi.  |  Tein, I., et al. 2008. Mol Genet Metab. 93: 179-89. PMID: 18054510
7. Base estrutural para a especificidade da cadeia de acilo gordo do substrato: estrutura cristalina da acil-CoA desidrogenase humana de cadeia muito longa.  |  McAndrew, RP., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 9435-43. PMID: 18227065
8. A regulação das acil-CoA desidrogenases no tecido adiposo pela rosiglitazona.  |  Goetzman, ES. 2009. Obesity (Silver Spring). 17: 196-8. PMID: 18948967
9. Mutações heterozigóticas compostas do gene ACADS em recém-nascido com deficiência de acil-CoA desidrogenase de cadeia curta: relato de caso e revisão da literatura.  |  An, SJ., et al. 2016. Korean J Pediatr. 59: S45-S48. PMID: 28018444
10. Uma frequência invulgarmente elevada de deficiência de SCAD causada por duas variantes patogénicas no gene ACADS e a sua relação com a estrutura étnica na Eslováquia.  |  Lisyová, J., et al. 2018. BMC Med Genet. 19: 64. PMID: 29678161
11. Os genes ACAD10 e ACAD11 permitem o catabolismo de lípidos 4-hidroxiácidos em mamíferos.  |  Rashan, EH., et al. 2024. bioRxiv.. PMID: 38260250
12. Organização estrutural do gene humano da acil-CoA desidrogenase de cadeia curta.  |  Corydon, MJ., et al. 1997. Mamm Genome. 8: 922-6. PMID: 9383286

Os anticorpos monoclonais para alvos proteicos de mamíferos e não-mamíferos representam essencialmente todos os alvos cobertos por anticorpos policlonais. Mais de 8.300 dos nossos anticorpos são oferecidos como conjugados ImmunoCruz^®, o que elimina a necessidade de um anticorpo secundário.

Os anticorpos da Santa Cruz Biotechnology têm mais de 360.000 citações em pesquisas. O anticorpo Anti-ACADS Antibody (G-10) tem 6 citações numa variedade de publicações científicas.

Os anticorpos primários como o Anti-ACADS Antibody (G-10) para proteínas-alvo de mamíferos são recomendados para a deteção de uma série de espécies de mamíferos, principalmente de ratazanas, ratos e humanos. Muitos anticorpos de mamíferos são também ideais para a investigação veterinária e reactivos com alvos proteicos ovinos, suínos, caprinos, felinos, caninos, bovinos e equinos. Os anticorpos monoclonais primários da Santa Cruz Biotechnology são adequados para aplicações de investigação laboratorial e não se destinam a utilização diagnóstica ou terapêutica.

ACADS Especificações do anticorpo (G-10)

Nome alternativo do produto: ACADS

Nome do Clone do Produto: G-10

Classificação: Acorpo Primário

Clonalidade: Anticorpo monoclonal

Isótipo do anticorpo: IgG_2b kappa light chain

Aminoácidos: 104-244

Alvo de Epitopo: ACADS

Espécie de Epítopo: human

Reatividade/Deteção do Produto: ACADS

Reatividade/Deteção de Espécies: mouse, rat, human

Reatividade Adicional de Mamíferos: N/A

Reatividade Adicional de Não-Mamíferos: N/A

Aplicações: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Informações sobre o tratamento: Each vial contains 200 µg IgG_2b kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citações de pesquisa: 6 citações em várias publicações científicas

Conjugados/Formas disponíveis para o Anticorpo ACADS (G-10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin